Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:mdh-2562" >
Localized changes i...
Localized changes in the structural stability of myoglobin upon adsorption onto silica particles, as studied with hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry
-
- Buijs, Jos (författare)
- Uppsala universitet,Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet,Avdelingen för jonfysik,Uppsala University, Sweden,Institutionen för ytbioteknik med Centrum för ytbioteknik
-
- Ramström, Margareta (författare)
- Uppsala universitet,Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet,Avdelningen för jonfysik,Uppsala University, Sweden
-
- Danfelter, Mikael (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Reumatologi och molekylär skelettbiologi,Sektion III,Institutionen för kliniska vetenskaper, Lund,Medicinska fakulteten,Rheumatology,Section III,Department of Clinical Sciences, Lund,Faculty of Medicine,Uppsala University, Sweden
-
visa fler...
-
- Larsericsdotter, Helén (författare)
- Uppsala universitet,Mälardalens högskola,Institutionen för biologi och kemiteknik,Centrum för ytbioteknik,Institutionen för ytbioteknik med Centrum för ytbioteknik
-
- Håkansson, Per (författare)
- Mälardalens högskola,Institutionen för biologi och kemiteknik
-
- Oscarsson, Sven (författare)
- Uppsala universitet,Mälardalens högskola,Institutionen för biologi och kemiteknik,Institutionen för ytbioteknik med Centrum för ytbioteknik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2003
- 2003
- Engelska.
-
Ingår i: Journal of Colloid and Interface Science. - 0021-9797 .- 1095-7103. ; 263:2, s. 441-448
- Relaterad länk:
-
http://dx.doi.org/10...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- A new method is presented for monitoring the conformational stability of various parts of a protein that is physically adsorbed onto nanometer-sized silica particles. The method employs hydrogen/deuterium (H/D) exchange of amide hydrogens, a process that is extremely sensitive to structural features of proteins. The resulting mass increase is analyzed with Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometry. Higher structural specificity is obtained by enzymatically cleaving the adsorbed proteins prior to mass spectrometric analysis. The mass increases of four peptic fragments of myoglobin are followed as a function of the H/D exchange time. The four peptic fragments cover 90% of the myoglobin structure. Two of the peptic fragments, located in the middle of the myoglobin sequence and close to the heme group, do not show any adsorption-induced changes in their structural stability, whereas the more stable C- and N-terminal fragments are destabilized. Interestingly, for the N-terminal fragment, comprising residues 1–29, two distinct and equally large conformational populations are observed. One of these populations has a stability similar to that in solution (−23 kJ/mol), whereas the other population is highly destabilized upon adsorption (−11 kJ/mol).
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Klinisk medicin -- Reumatologi och inflammation (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Clinical Medicine -- Rheumatology and Autoimmunity (hsv//eng)
Nyckelord
- Adsorption
- Conformation
- HD exchange
- Mass spectrometry
- Myoglobin
- Protein
- Stability
- Structure
- NATURAL SCIENCES
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas