SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:b7c6e024-0eb4-48b1-b0c4-f4b39cf3928d"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:b7c6e024-0eb4-48b1-b0c4-f4b39cf3928d" > Identification of p...

Identification of phosphorylation sites within the SH3 domains of Tec family tyrosine kinases

Nore, Beston F (författare)
Mattsson, Pekka T (författare)
Antonsson, Per (författare)
visa fler...
Backesjo, Carl-Magnus (författare)
Westlund, Anna (författare)
Lennartsson, Johan (författare)
Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning
Hansson, Henrik (författare)
Low, Peter (författare)
Rönnstrand, Lars (författare)
Uppsala universitet,Lund University,Lunds universitet,Institutionen för translationell medicin,Medicinska fakulteten,Department of Translational Medicine,Faculty of Medicine,Ludwiginstitutet för cancerforskning
Smith, C I Edvard (författare)
Bäckesjö, Carl-Magnus (författare)
Löw, Peter (författare)
Hansson, H (författare)
Antonsson, P (författare)
Nore, BF (författare)
Karolinska Institutet
Westlund, A (författare)
Mattsson, PT (författare)
Low, P (författare)
Karolinska Institutet
Ronnstrand, L (författare)
Smith, CIE (författare)
Karolinska Institutet
Backesjo, CM (författare)
Karolinska Institutet
Lennartsson, J (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Elsevier, 2003
2003
Engelska.
Ingår i: Biochimica et biophysica acta. - : Elsevier. - 0006-3002 .- 1878-2434. ; 1645:2, s. 123-132
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Tec family protein tyrosine kinases (TFKs) play a central role in hematopoietic cellular signaling. Initial activation takes place through specific tyrosine phosphorylation situated in the activation loop. Further activation occurs within the SH3 domain via a transphosphorylation mechanism, which for Bruton's tyrosine kinase (Btk) affects tyrosine 223. We found that TFKs phosphorylate preferentially their own SH3 domains, but differentially phosphorylate other member family SH3 domains, whereas non-related SH3 domains are not phosphorylated. We demonstrate that SH3 domains are good and reliable substrates. We observe that transphosphorylation is selective not only for SH3 domains, but also for dual SH3SH2 domains. However, the dual domain is phosphorylated more effectively. The major phosphorylation sites were identified as conserved tyrosines, for Itk Y180 and for Bmx Y215, both sites being homologous to the Y223 site in Btk. There is, however, one exception because the Tec-SH3 domain is phosphorylated at a non-homologous site, nevertheless a conserved tyrosine, Y206. Consistent with these findings, the 3D structures for SH3 domains point out that these phosphorylated tyrosines are located on the ligand-binding surface. Because a number of Tec family kinases are coexpressed in cells, it is possible that they could regulate the activity of each other through transphosphorylation.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)

Nyckelord

Immunodeficiency
Tyrosine kinase
Btk
Itk
Tec
Bmx
Signal transduction
X-linked agammaglobulinemia
XLA
Amino Acid Sequence
Binding Sites/genetics
Cell Line
Cloning; Molecular
Humans
Molecular Sequence Data
Phosphorylation
Protein-Tyrosine Kinases/biosynthesis/*chemistry/metabolism
Recombinant Proteins/biosynthesis
Sequence Alignment
src Homology Domains/genetics/*physiology

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy