SwePub
Tyck till om SwePub Sök här!
Sök i SwePub databas

  Utökad sökning

Träfflista för sökning "WFRF:(Muller CP) "

Sökning: WFRF:(Muller CP)

  • Resultat 21-30 av 34
Sortera/gruppera träfflistan
   
NumreringReferensOmslagsbildHitta
21.
  •  
22.
  •  
23.
  •  
24.
  • Hicks, KG, et al. (författare)
  • Protein-metabolite interactomics of carbohydrate metabolism reveal regulation of lactate dehydrogenase
  • 2023
  • Ingår i: Science (New York, N.Y.). - : American Association for the Advancement of Science (AAAS). - 1095-9203 .- 0036-8075. ; 379:6636, s. 996-1003
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
    • Metabolic networks are interconnected and influence diverse cellular processes. The protein-metabolite interactions that mediate these networks are frequently low affinity and challenging to systematically discover. We developed mass spectrometry integrated with equilibrium dialysis for the discovery of allostery systematically (MIDAS) to identify such interactions. Analysis of 33 enzymes from human carbohydrate metabolism identified 830 protein-metabolite interactions, including known regulators, substrates, and products as well as previously unreported interactions. We functionally validated a subset of interactions, including the isoform-specific inhibition of lactate dehydrogenase by long-chain acyl–coenzyme A. Cell treatment with fatty acids caused a loss of pyruvate-lactate interconversion dependent on lactate dehydrogenase isoform expression. These protein-metabolite interactions may contribute to the dynamic, tissue-specific metabolic flexibility that enables growth and survival in an ever-changing nutrient environment.
  •  
25.
  •  
26.
  •  
27.
  •  
28.
  •  
29.
  •  
30.
  •  
Skapa referenser, mejla, bekava och länka
  • Resultat 21-30 av 34

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy