| 1. |
- Borsgård, Gustav, 1984-
(författare)
-
Litteraturens mått : politiska implikationer av litteraturundervisning som demokrati- och värdegrundsarbete
- 2021
-
Doktorsavhandling (övrigt vetenskapligt/konstnärligt)abstract
- Avhandlingens syfte är att undersöka politiska implikationer av idén om litteraturundervisning som demokrati- och värdegrundsarbete i förhållande till det ideal om mätbar kunskap som präglar samtidens utbildningspolicydiskurser. Det som står i fokus är 2011 års gymnasiereform, som tolkas mot bakgrund av en genomgripande förändring av den globala och europeiska utbildningspolicydiskursen från och med millennieskiftet. Avhandlingen undersöker hur subjekt, samhälle och relationen däremellan förstås av aktörer inom policy, forskning och av lärare. Analysen är uppdelad i en transnationell nivå, en nationell nivå och en didaktisk nivå. Avhandlingen visar också hur policydiskurser rekontextualiseras mellan de olika nivåerna.Vad gäller den transnationella nivån visar avhandlingen hur EU:s utbildningspolicy lägger stor vikt vid utbildningens samhällsekonomiska funktion samtidigt som demokratiska aspekter av utbildning tonas ned. EU framhäver även värdet av entreprenörskap och kopplar kreativitetsfrämjande aspekter av konst och humaniora till arbetsmarknaden och ekonomisk tillväxt. I ramverket till OECD:s PISA-studier lyfts reading literacy fram som viktigt för såväl kritiskt tänkande som ekonomisk utveckling. Läsningen av skönlitteratur specifikt definieras dock som en individuell angelägenhet och fritidsaktivitet. Genom att anlägga ett psykologiskt perspektiv på skönlitteraturen och lyfta fram den som en individuell – snarare än samhällelig eller strukturell – angelägenhet sker en av avpolitisering av litteraturläsningens emancipatoriska värde.Vad gäller den nationella nivån visar avhandlingen hur skolans syn på demokrati och litteratur har genomgått förändringar sedan 1940-talet. Framför allt har demokratin gradvis kommit att förstås som ett ”fullbordat” projekt, snarare än som någonting som kan utvecklas eller fördjupas. Med hjälp av Gert Biestas tre dimensioner av medborgarfostran gör avhandlingen en kritisk genomgång av tongivande teorier om litteraturundervisning som demokrati- och värdegrundsarbete, och argumenterar för att merparten av teorierna fokuserar på medborgarfostran som socialisering snarare än subjektivering. Med andra ord innebär demokratiarbetet en anpassning till, snarare än en kritik av, det omgivande samhället. Avhandlingen använder sig också av Peter Dahler-Larsens begrepp konstitutiva effekter för att visa hur 2011 års gymnasiereform tonade ned demokratiska aspekter av litteraturundervisning i förhållande till den föregående läroplanen.Vad gäller den didaktiska nivån använder sig avhandlingen av kvalitativa lärarintervjuer som visar hur lärares didaktiska val ramas in av styrdokumenten och olika administrativa uppgifter. Avhandlingen argumenterar för att lärarnas tolkning av styrdokumenten innebär ett rekontextualiseringsfält inom vilket lärarna förhandlar med läroplanens bestämmelser. I flera fall väljer lärarna att bortse från aspekter av styrdokumenten för att i stället grunda sina didaktiska val på den egna lärarerfarenheten. Det avslutande kapitlet argumenterar för att en viktig politisk implikation av idén om litteraturundervisning som demokrati- och värdegrundsarbete – i synnerhet när den kombineras med strävan efter mätbarhet – är att utbildningens subjektiveringsdimension marginaliseras. Avhandlingen argumenterar för att utbildning skulle kunna handla mindre om fastslagna värden och mätbara kompetenser, och mer om elevers behov av att lära sig hantera icke-vetande.
|
|
| 2. |
- Brännström, Kristoffer, et al.
(författare)
-
Ca2+ enhances Aβ polymerization rate and fibrillar stability in a dynamic manner
- 2013
-
Ingår i: Biochemical Journal. - : Portland Press. - 0264-6021 .- 1470-8728. ; 450, s. 189-197
-
Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
- Identifying factors that affect the self-assembly of the amyloid-β peptide (Aβ) is of utmost importance in the quest to understand the molecular mechanisms causing Alzheimer's disease (AD). Ca2+ has previously been shown to accelerate both Aβ fibril nucleation and maturation, and a dysregulated Ca2+ homeostasis frequently correlates with development of AD. The mechanisms regarding Ca2+ binding as well as its effect on fibril kinetics are not fully understood. Using a polymerization assay we show that Ca2+ in a dynamic and reversible manner enhances both the elongation rate and fibrillar stability, where specifically the "dock and lock" phase mechanism is enhanced. Through NMR analysis we found that Ca2+ affects the fibrillar architecture. In addition, and unexpectedly, we found that Ca2+ does not bind the free Aβ monomer. This implies that Ca2+ binding requires an architecture adopted by assembled peptides, and consequently is mediated through intermolecular interactions between adjacent peptides. This gives a mechanistic explanation to the enhancing effect on fibril maturation and indicates structural similarities between prefibrillar structures and mature amyloid. Taken together we expose how Ca2+ levels affect the delicate equilibrium between the monomeric and assembled Aβ and how fluctuations in vivo may contribute to development and progression of the disease.
|
|
| 3. |
- Olofsson, Anders, et al.
(författare)
-
Amide solvent protection analysis demonstrates that amyloid-beta(1-40) and amyloid-beta(1-42) form different fibrillar structures under identical conditions.
- 2007
-
Ingår i: Biochem J. - 1470-8728. ; 404:1, s. 63-70
-
Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
- AD (Alzheimer's disease) is a neurodegenerative disorder characterized by self-assembly and amyloid formation of the 39–43 residue long Ab (amyloid-b)-peptide. The most abundant species, Ab(1–40) and Ab(1–42), are both present within senile plaques, but Ab(1–42) peptides are considerably more prone to self-aggregation and are also essential for the development of AD. To understand the molecular and pathological mechanisms behind AD, a detailed knowledge of the amyloid structures of Ab-peptides is vital. In the present study we have used quenched hydrogen/deuterium-exchange NMR experiments to probe the structure of Ab(1–40) fibrils. The fibrils were prepared and analysed identically as in our previous study on Ab(1–42) fibrils, allowing a direct comparison of the two fibrillar structures. The solvent protection pattern of Ab(1–40) fibrils revealed two well-protected regions, consistent with a structural arrangement of two b-strands connected with a bend. This protection pattern partly resembles the pattern found in Ab(1–42) fibrils, but the Ab(1–40) fibrils display a significantly increased protection for the N-terminal residues Phe4–His14, suggesting that additional secondary structure is formed in this region. In contrast, the C-terminal residues Gly37–Val40 show a reduced protection that suggests a loss of secondary structure in this region and an altered filament assembly. The differences between the present study and other similar investigations suggest that subtle variations in fibril-preparation conditions may significantly affect the fibrillar architecture.
|
|
| 4. |
- Olofsson, Anders, et al.
(författare)
-
Quenched hydrogen/deuterium exchange NMR characterization of amyloid-β peptide aggregates formed in the presence of Cu2+ or Zn2
- 2009
-
Ingår i: The FEBS Journal. - : Wiley InterScience. - 1742-464X .- 1742-4658. ; 276:15, s. 4051-4060
-
Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
- Alzheimer's disease, a neurodegenerative disorder causing synaptic impairment and neuronal cell death, is strongly correlated with aggregation of the amyloid-β peptide (Aβ). Divalent metal ions such as Cu2+ and Zn2+ are known to significantly affect the rate of aggregation and morphology of Aβ assemblies in vitro and are also found at elevated levels within cerebral plaques in vivo. The present investigation characterized the architecture of the aggregated forms of Aβ(1–40) and Aβ(1–42) in the presence or absence of either Cu2+ or Zn2+ using quenched hydrogen/deuterium exchange combined with solution NMR spectroscopy. The NMR analyses provide a quantitative and residue-specific structural characterization of metal-induced Aβ aggregates, showing that both the peptide sequence and the type of metal ion exert an impact on the final architecture. Common features among the metal-complexed peptide aggregates are two solvent-protected regions with an intervening minimum centered at Asn27, and a solvent-accessible N-terminal region, Asp1–Lys16. Our results suggest that Aβ in complex with either Cu2+ or Zn2+ can attain an aggregation-prone β-strand–turn–β-strand motif, similar to the motif found in fibrils, but where the metal binding to the N-terminal region guides the peptide into an assembly distinctly different from the fibril form.
|
|
| 5. |
- Edwin, Aaron, et al.
(författare)
-
Structure of the N-terminal domain of the metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae
- 2015
-
Ingår i: Protein Science. - : Wiley. - 0961-8368 .- 1469-896X. ; 24:12, s. 2076-2080
-
Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
- The metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae serves an important function for the ability of bacteria to invade the mammalian host cell. The protein belongs to the family of M6 proteases, with a characteristic zinc ion in the catalytic active site. PrtV constitutes a 918 amino acids (102 kDa) multidomain pre-pro-protein that undergoes several N- and C-terminal modifications to form a catalytically active protease. We report here the NMR structure of the PrtV N- terminal domain (residues 23-103) that contains two short alpha-helices in a coiled coil motif. The helices are held together by a cluster of hydrophobic residues. Approximately 30 residues at the C-terminal end, which were predicted to form a third helical structure, are disordered. These residues are highly conserved within the genus Vibrio, which suggests that they might be functionally important.
|
|
