↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Tyck till om SwePub Sök här!

Träfflista för sökning "WFRF:(Shudo H) "

Sökning: WFRF:(Shudo H)

Resultat 1-2 av 2

Sortera/gruppera träfflistan

Sortering: Träffar per sida:

Numrering	Referens	Omslagsbild	Hitta
1.	Corbalan, R, et al. (författare) Analysis of Outcomes in Ischemic vs Nonischemic Cardiomyopathy in Patients With Atrial Fibrillation: A Report From the GARFIELD-AF Registry 2019 Ingår i: JAMA cardiology. - : American Medical Association (AMA). - 2380-6591 .- 2380-6583. ; 4:6, s. 526-548 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
2.	KLEYWEGT, GJ, et al. (författare) CRYSTAL-STRUCTURES OF CELLULAR RETINOIC ACID-BINDING PROTEIN-I AND PROTEIN-II IN COMPLEX WITH ALL-TRANS-RETINOIC ACID AND A SYNTHETIC RETINOID 1994 Ingår i: STRUCTURE. - 0969-2126. ; 2:12, s. 1241-1258 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract BACKGROUND: Retinoic acid (RA) plays a fundamental role in diverse cellular activities. Cellular RA binding proteins (CRABPs) are thought to act by modulating the amount of RA available to nuclear RA receptors. CRABPs and cellular retinol-binding proteins (CRBPs) share a unique fold of two orthogonal beta-sheets that encapsulate their ligands. It has been suggested that a trio of residues are the prime determinants defining the high specificity of CRBPs and CRABPs for their physiological ligands. RESULTS: Bovine/murine CRABP I and human CRABP II have been crystallized in complex with their natural ligand, all-trans-RA. Human CRABP II has also been crystallized in complex with a synthetic retinoid, 'compound 19'. Their structures have been determined and refined at resolutions of 2.9 A, 1.8 A and 2.2 A, respectively. CONCLUSIONS: The retinoid-binding site in CRABPs differs significantly from that observed in CRBP. Structural changes in three juxtaposed areas of the protein create a new, displaced binding site for RA. The carboxylate of the ligand interacts with the expected trio of residues (Arg132, Tyr134 and Arg111; CRABP II numbering). The RA ligand is almost flat with the beta-ionone ring showing a significant deviation (-33 degrees) from a cis conformation relative to the isoprene tail. The edge atoms of the beta-ionone ring are accessible to solvent in a suitable orientation for presentation to metabolizing enzymes. The bulkier synthetic retinoid causes small conformational changes in the protein structure.

Skapa referenser, mejla, bekava och länka

Länka till träfflistan

Resultat 1-2 av 2

Avgränsa träffmängd

Typ av publikation: tidskriftsartikel (2)

Typ av innehåll: refereegranskat (2)

Författare/redaktör: Gjertsen, E (1); Chen, X. (1); Endo, M. (1); Ferrer, A. (1); Fournier, D. (1); Hirose, M. (1); visa fler...; Howard, J. (1); Jackson, P. (1); Kim, H. (1); Kobayashi, T. (1); Lee, H. (1); Li, H. (1); Li, L. (1); Liu, B. (1); Love, J. (1); Mueller, K. (1); Mueller, T. (1); Nakamura, T. (1); Nielsen, J. (1); Nowak, S. (1); Takeda, H. (1); Yamaguchi, H. (1); Yamamoto, K. (1); Zhang, R. (1); Haas, S. (1); Mazur, M. (1); Novakova, J. (1); Patel, N. (1); Davies, E. (1); Saito, T (1); Suzuki, S (1); Nikolaev, K. (1); Mori, T. (1); Kuznetsova, E. (1); Li, J. (1); Lutz, G. (1); Wright, D. (1); Kumar, S (1); Zhang, Y. (1); Clark, M. (1); Sharma, S. (1); Gustavsson, M (1); Kato, Y. (1); Ross, A. (1); Schwarz, T. (1); Wilson, P. (1); Yoshida, T. (1); Berge, T. (1); Dominguez, I. (1); Jacobs, P. (1); visa färre...

Lärosäte: Uppsala universitet (1); Karolinska Institutet (1)

Språk: Engelska (2)

År

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
LIBRIS.kb.se

pil uppåt

Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy