SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-16527"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-16527" > Protein A chromatog...

Protein A chromatography for antibody purification

Hober, Sophia (författare)
KTH,Proteomik
Nord, Karin (författare)
Linhult, Martin (författare)
 (creator_code:org_t)
Elsevier BV, 2007
2007
Engelska.
Ingår i: Journal of chromatography. B. - : Elsevier BV. - 1570-0232 .- 1873-376X. ; 848:1, s. 40-47
  • Forskningsöversikt (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Staphylococcal protein A (SPA) is one of the first discovered immunoglobulin binding molecules and has been extensively studied during the past decades. Due to its affinity to immunoglobulins, SPA has found widespread use as a tool in the detection and purification of antibodies and the molecule has been further developed to one of the most employed affinity purification systems. Interestingly, a minimized SPA derivative has been constructed and a domain originating from SPA has been improved to withstand the harsh environment employed in industrial purifications. This review will focus on the development of different affinity molecules and matrices for usage in antibody purification.

Nyckelord

affinity chromatography
cleaning-in-place (CIP)
deamidation
protein A
protein engineering
stabilization
affinity-chromatography
monoclonal-antibodies
staphylococcus-aureus
synthetic ligand
immunoglobulin-g
phage display
binding
sorbents
deamidation
peptides

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
for (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Hober, Sophia
Nord, Karin
Linhult, Martin
Artiklar i publikationen
Journal of chrom ...
Av lärosätet
Kungliga Tekniska Högskolan

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy