SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-173282"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-173282" > Macromolecular chan...

Macromolecular changes and nano-structural arrangements in gliadin and glutenin films upon chemical modification Relation to functionality

Rasheed, Faiza (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding,SLU Swedish University of Agricultural Sciences, Sweden
Newson, William (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding,SLU Swedish University of Agricultural Sciences, Sweden
Plivelic, Tomás (författare)
Lund University,Lunds universitet,MAX IV-laboratoriet,MAX IV Laboratory,Lund University, Sweden
visa fler...
Kuktaite, Ramune (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding,SLU Swedish University of Agricultural Sciences, Sweden
Hedenqvist, Mikael S. (författare)
KTH,Fiber- och polymerteknologi,KTH Royal Institute of Technology, Sweden
Gallstedt, Mikael (författare)
RISE,Innventia
Johansson, Eva (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,VÄXTFÖRÄDLING, Box 101,VÄXTFÖRÄDLING, Box 101,SLU Swedish University of Agricultural Sciences, Sweden
visa färre...
 (creator_code:org_t)
 
Elsevier BV, 2015
2015
Engelska.
Ingår i: International Journal of Biological Macromolecules. - : Elsevier BV. - 0141-8130 .- 1879-0003. ; 79, s. 151-159
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Protein macromolecules adopted for biological and bio-based material functions are known to develop a structured protein network upon chemical modification. In this study, we aimed to evaluate the impact of chemical additives such as, NaOH, NH4OH and salicylic acid (SA), on the secondary and nano-structural transitions of wheat proteins. Further, the effect of chemically induced modifications in protein macromolecular structure was anticipated in relation to functional properties. The gliadin-NH4OH-SA film showed a supramolecular protein organization into hexagonal structures with 65 angstrom lattice parameter, and other not previously observed structural entities having a characteristic distance of 50 angstrom. Proteins in gliadin-NH4OH-SA films were highly polymerized, with increased amount of disulfide crosslinks and beta-sheets, causing improved strength and stiffness. Glutenin and WG proteins with NH4OH-SA showed extensive aggregation and an increase in beta-sheet content together with irreversible crosslinks. Irreversible crosslinks hindered a high order structure formation in glutenins, and this resulted in films with only moderately improved stiffness. Thus, formation of nano-hierarchical structures based on beta-sheets and disulfide crosslinks are the major reasons of high strength and stiffness in wheat protein based films.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
LANTBRUKSVETENSKAPER  -- Lantbruksvetenskap, skogsbruk och fiske -- Jordbruksvetenskap (hsv//swe)
AGRICULTURAL SCIENCES  -- Agriculture, Forestry and Fisheries -- Agricultural Science (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Materialkemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Materials Chemistry (hsv//eng)
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Materialteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Materials Engineering (hsv//eng)

Nyckelord

Gliadin
Glutenin
Molecular crosslinking
Hexagonal morphology

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy