Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-267837" >
The molecular basis...
The molecular basis for sugar import in malaria parasites
-
- Qureshi, Abdul Aziz (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Suades, Albert (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Matsuoka, Rei (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa fler...
-
- Brock, Joseph (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- McComas, Sarah (författare)
- Stockholms universitet,KTH,Tillämpad fysik,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Institutionen för biokemi och biofysik,KTH Royal Institute of Technology, Sweden
-
- Nji, Emmanuel (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Orellana, Laura (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Claesson, Magnus (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Delemotte, Lucie (författare)
- KTH,Biofysik,Science for Life Laboratory, SciLifeLab
-
- Drew, David (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2020-01-29
- 2020
- Engelska.
-
Ingår i: Nature. - : Springer Science and Business Media LLC. - 0028-0836 .- 1476-4687. ; 578:7794, s. 321-325
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Elucidating the mechanism of sugar import requires a molecular understanding of how transporters couple sugar binding and gating events. Whereas mammalian glucose transporters (GLUTs) are specialists1, the hexose transporter from the malaria parasite Plasmodium falciparum PfHT12,3 has acquired the ability to transport both glucose and fructose sugars as efficiently as the dedicated glucose (GLUT3) and fructose (GLUT5) transporters. Here, to establish the molecular basis of sugar promiscuity in malaria parasites, we determined the crystal structure of PfHT1 in complex with d-glucose at a resolution of 3.6 Å. We found that the sugar-binding site in PfHT1 is very similar to those of the distantly related GLUT3 and GLUT5 structures4,5. Nevertheless, engineered PfHT1 mutations made to match GLUT sugar-binding sites did not shift sugar preferences. The extracellular substrate-gating helix TM7b in PfHT1 was positioned in a fully occluded conformation, providing a unique glimpse into how sugar binding and gating are coupled. We determined that polar contacts between TM7b and TM1 (located about 15 Å from d-glucose) are just as critical for transport as the residues that directly coordinate d-glucose, which demonstrates a strong allosteric coupling between sugar binding and gating. We conclude that PfHT1 has achieved substrate promiscuity not by modifying its sugar-binding site, but instead by evolving substrate-gating dynamics.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
-
Nature
(Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Qureshi, Abdul A ...
-
Suades, Albert
-
Matsuoka, Rei
-
Brock, Joseph
-
McComas, Sarah
-
Nji, Emmanuel
-
visa fler...
-
Orellana, Laura
-
Claesson, Magnus
-
Delemotte, Lucie
-
Drew, David
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Kemi
- Artiklar i publikationen
-
Nature
- Av lärosätet
-
Kungliga Tekniska Högskolan
-
Stockholms universitet