Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:su-123537" >
Thermodynamics of p...
Thermodynamics of protein destabilization in live cells
-
- Danielsson, Jens (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Mu, Xin (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Lang, Lisa (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa fler...
-
- Wang, Huabing (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
Binolfi, Andres (författare)
-
Theillet, Franois-Xavier (författare)
-
Bekei, Beata (författare)
-
- Logan, Derek (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
Selenko, Philipp (författare)
-
- Wennerström, Håkan (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
- Oliveberg, Mikael (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2015-09-21
- 2015
- Engelska.
-
Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - : Proceedings of the National Academy of Sciences. - 0027-8424 .- 1091-6490. ; 112:40, s. 12402-12407
- Relaterad länk:
-
https://www.pnas.org...
-
visa fler...
-
http://dx.doi.org/10...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Although protein folding and stability have been well explored under simplified conditions in vitro, it is yet unclear how these basic self-organization events are modulated by the crowded interior of live cells. To find out, we use here in-cell NMR to follow at atomic resolution the thermal unfolding of a beta-barrel protein inside mammalian and bacterial cells. Challenging the view from in vitro crowding effects, we find that the cells destabilize the protein at 37 degrees C but with a conspicuous twist: While the melting temperature goes down the cold unfolding moves into the physiological regime, coupled to an augmented heat-capacity change. The effect seems induced by transient, sequence-specific, interactions with the cellular components, acting preferentially on the unfolded ensemble. This points to a model where the in vivo influence on protein behavior is case specific, determined by the individual protein's interplay with the functionally optimized interaction landscape of the cellular interior.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- thermodynamics
- protein stability
- crowding
- in vivo
- NMR
- Biochemistry
- biokemi
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Danielsson, Jens
-
Mu, Xin
-
Lang, Lisa
-
Wang, Huabing
-
Binolfi, Andres
-
Theillet, Franoi ...
-
visa fler...
-
Bekei, Beata
-
Logan, Derek
-
Selenko, Philipp
-
Wennerström, Håk ...
-
Oliveberg, Mikae ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Strukturbiologi
- Artiklar i publikationen
-
Proceedings of t ...
- Av lärosätet
-
Stockholms universitet
-
Lunds universitet