Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:su-171513" >
Structural basis fo...
Structural basis for Cbp3 interaction with newly synthesized cytochrome b during mitochondrial respiratory chain assembly
-
- Ndi, Mama (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Masuyer, Geoffrey (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,University of Bath, UK
-
- Dawitz, Hannah (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa fler...
-
- Carlström, Andreas (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Michel, Mirco (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Science for Life Laboratory (SciLifeLab)
-
- Elofsson, Arne (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Science for Life Laboratory (SciLifeLab)
-
- Rapp, Mikaela (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Stenmark, Pål (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Lund University, Sweden
-
- Ott, Martin (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2019
- 2019
- Engelska.
-
Ingår i: Journal of Biological Chemistry. - 0021-9258 .- 1083-351X. ; 294:45, s. 16663-16671
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Assembly of the mitochondrial respiratory chain requires the coordinated synthesis of mitochondrial and nuclear encoded subunits, redox co-factor acquisition, and correct joining of the subunits to form functional complexes. The conserved Cbp3–Cbp6 chaperone complex binds newly synthesized cytochrome b and supports the ordered acquisition of the heme co-factors. Moreover, it functions as a translational activator by interacting with the mitoribosome. Cbp3 consists of two distinct domains, an N-terminal domain present in mitochondrial Cbp3 homologs, and a highly conserved C-terminal domain comprising a ubiquinol–cytochrome c chaperone region. Here, we solved the crystal structure of this C-terminal domain from a bacterial homolog at 1.4 Å resolution, revealing a unique all-helical fold. This structure allowed mapping of the interaction sites of yeast Cbp3 with Cbp6 and cytochrome b via site-specific photo-crosslinking. We propose that mitochondrial Cbp3 homologs carry an N-terminal extension that positions the conserved C-terminal domain at the ribosomal tunnel exit for an efficient interaction with its substrate, the newly synthesized cytochrome b protein.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- respiratory chain
- complex III
- assembly factor
- mitochondrial translation
- protein assembly
- membrane biogenesis
- protein crosslinking
- ubiquinol-cytochrome c chaperone domain
- structural biology
- electron transfer chain
- biokemi
- Biochemistry
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas