Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:su-206250" >
A “spindle and thre...
A “spindle and thread” mechanism unblocks p53 translation by modulating N-terminal disorder
-
- Kaldmäe, Margit (författare)
- Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
-
- Vosselman, Thibault (författare)
- Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
-
- Zhong, Xueying (författare)
- KTH,Strukturell bioteknik
-
visa fler...
-
- Lama, Dilraj (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Chen, Gefei (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Saluri, Mihkel (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Kronqvist, Nina (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Siau, Jia Wei (författare)
- ASTAR, Inst Mol & Cell Biol, Dis Intervent Technol Lab, 8A Biomed Grove 06-06 Immunos, Singapore 138648, Singapore.
-
- Ng, Aik Seng (författare)
- ASTAR, Inst Mol & Cell Biol, Dis Intervent Technol Lab, 8A Biomed Grove 06-06 Immunos, Singapore 138648, Singapore.
-
- Ghadessy, Farid J. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Sabatier, Pierre (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Vojtesek, Borivoj (författare)
- Masaryk Mem Canc Inst, RECAMO, Zluty Kopec 7, Brno 65653, Czech Republic.
-
- Sarr, Médoune (författare)
- Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14813 Huddinge, Sweden.
-
- Sahin, Cagla (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Österlund, Nicklas (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.
-
- Ilag, Leopold L. (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för material- och miljökemi (MMK),Stockholm Univ, Dept Mat & Environm Chem, S-10691 Stockholm, Sweden.
-
- Väänänen, Venla A. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Sedimbi, Saikiran (författare)
- Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
-
- Arsenian-Henriksson, Marie (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Zubarev, Roman A. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Nilsson, Lennart (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Koeck, Philip J. B. (författare)
- KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14813 Huddinge, Sweden.
-
- Rising, Anna (författare)
- Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Karolinska Institutet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)
-
Abelein, Axel (författare)
-
- Fritz, Nicolas (författare)
- Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
-
Johansson, Jan (författare)
-
- Lane, David P. (författare)
- Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
-
- Landreh, Michael (författare)
- Karolinska Institutet
-
visa färre...
-
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden Strukturell bioteknik (creator_code:org_t)
-
- Elsevier BV, 2022
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: Structure. - : Elsevier BV. - 0969-2126 .- 1878-4186. ; 30:5, s. 733-742, e1-e7
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://urn.kb.se/re...
-
http://kipublication...
-
https://res.slu.se/i...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Disordered proteins pose a major challenge to structural biology. A prominent example is the tumor suppressor p53, whose low expression levels and poor conformational stability hamper the development of cancer therapeutics. All these characteristics make it a prime example of “life on the edge of solubility.” Here, we investigate whether these features can be modulated by fusing the protein to a highly soluble spider silk domain (NT∗). The chimeric protein displays highly efficient translation and is fully active in human cancer cells. Biophysical characterization reveals a compact conformation, with the disordered transactivation domain of p53 wrapped around the NT∗ domain. We conclude that interactions with NT∗ help to unblock translation of the proline-rich disordered region of p53. Expression of partially disordered cancer targets is similarly enhanced by NT∗. In summary, we demonstrate that inducing co-translational folding via a molecular “spindle and thread” mechanism unblocks protein translation in vitro.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- protein translation
- tumor suppressor
- protein folding
- intrinsically disordered proteins
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Kaldmäe, Margit
-
Vosselman, Thiba ...
-
Zhong, Xueying
-
Lama, Dilraj
-
Chen, Gefei
-
Saluri, Mihkel
-
visa fler...
-
Kronqvist, Nina
-
Siau, Jia Wei
-
Ng, Aik Seng
-
Ghadessy, Farid ...
-
Sabatier, Pierre
-
Vojtesek, Borivo ...
-
Sarr, Médoune
-
Sahin, Cagla
-
Österlund, Nickl ...
-
Ilag, Leopold L.
-
Väänänen, Venla ...
-
Sedimbi, Saikira ...
-
Arsenian-Henriks ...
-
Zubarev, Roman A ...
-
Nilsson, Lennart
-
Koeck, Philip J. ...
-
Rising, Anna
-
Abelein, Axel
-
Fritz, Nicolas
-
Johansson, Jan
-
Lane, David P.
-
Landreh, Michael
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Structure
- Av lärosätet
-
Stockholms universitet
-
Kungliga Tekniska Högskolan
-
Karolinska Institutet
-
Sveriges Lantbruksuniversitet