SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-5291"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-5291" > A host-derived pent...

A host-derived pentapeptide enhancing host-bacteria commensalisms and communication

Drobni, Mirva (författare)
Umeå universitet,Kariologi
Li, Tong (författare)
Umeå universitet,Kariologi
Krüger, Karina (författare)
visa fler...
Loimaranta, Vuokko (författare)
Umeå universitet,Kariologi
Kilian, Mogens (författare)
Hammarström, Lennart (författare)
Jörnvall, Hans (författare)
Bergman, Tomas (författare)
Strömberg, Nicklas (författare)
Umeå universitet,Kariologi
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Washington : American society for microbiology, 2006
2006
Engelska.
Ingår i: Infection and Immunity. - Washington : American society for microbiology. - 0019-9567 .- 1098-5522. ; 74:11, s. 6293-6299
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Salivary proline-rich proteins (PRPs) attach commensal Actinomyces and Streptococcus species to teeth. Here, gel filtration, mass spectrometry and Edman degradation were applied to show the release of a pentapeptide, RGRPQ, from PRP-1 upon proteolysis by Streptococcus gordond. Moreover, synthetic RGRPQ and derivatives were used to investigate associated innate properties and responsible motifs. The RGRPQ peptide increased 2.5-fold the growth rate of S. gordonii via a Q-dependent sequence motif and selectively stimulated oral colonization of this organism in a rat model in vivo. In contrast, the growth of Streptococcus mutans, implicated in caries, was not affected. While the entire RGRPQ sequence was required to block sucrose-induced pH-decrease by S. gordonii and S. mutans, the N-terminal Arg residue mediated the pH increase (i.e., ammonia production) by S. gordonii alone (which exhibits Arg catabolism to ammonia). Strains of commensal viridans streptococci exhibited PR-P degradation and Arg catabolism, whereas cariogenic species did not. The RGRPQ peptide mediated via a differential Q-dependent sequence motif, adhesion inhibition, and desorption of PRP-1-binding strains of A. naeslundii genospecies 2 (5 of 10 strains) but not of S. gordonii (n = 5). The inhibitable A. naeslundii strains alone displayed the same binding profile as S. gordond to hybrid peptides terminating in RGRPQ or GQSPQ, derived from the middle or C-terminal segments of PRP-1. The present findings indicate the presence of a host-bacterium interaction in which a host peptide released by bacterial proteolysis affects key properties in biofilm formation.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Immunologi inom det medicinska området (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Immunology in the medical area (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Klinisk medicin -- Infektionsmedicin (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Clinical Medicine -- Infectious Medicine (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Klinisk medicin -- Odontologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Clinical Medicine -- Dentistry (hsv//eng)

Nyckelord

proline-rich proteins
candida albicans
oral bacteria
salivary agglutinin
apatitic surfaces
innate immunity
Dental caries
Gordonii
commensal
statherin

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy