id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-101979"
Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-101979" > The type I TGF-beta...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
The type I TGF-beta receptor engages TRAF6 to activate TAK1 in a receptor kinase-independent manner
-
- Sorrentino, Alessandro (författare)
- Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning,1.Ludwig Institute for Cancer Research, Rudbeck Laboratory, Uppsala University, Sweden
-
- Thakur, Noopur (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för genetik och patologi,Ludwiginstitutet för cancerforskning,1.Ludwig Institute for Cancer Research, Rudbeck Laboratory, Uppsala University, Sweden
-
- Grimsby, Susanne (författare)
- Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning,1.Ludwig Institute for Cancer Research, Rudbeck Laboratory, Uppsala University, Sweden
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 2008-08-31
- 2008
- Engelska.
- Ingår i: Nature Cell Biology. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1465-7392 .- 1476-4679. ; 10:10, s. 1199-1207
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Transforming growth factor-β (TGF-β) is a multifunctional cytokine that regulates embryonic development and tissue homeostasis; however, aberrations of its activity occur in cancer. TGF-β signals through its Type II and Type I receptors (TβRII and TβRI) causing phosphorylation of Smad proteins. TGF-β-associated kinase 1 (TAK1), a member of the mitogen-activated protein kinase kinase kinase (MAPKKK) family, was originally identified as an effector of TGF-β-induced p38 activation. However, the molecular mechanisms for its activation are unknown. Here we report that the ubiquitin ligase (E3) TRAF6 interacts with a consensus motif present in TβRI. The TβRI–TRAF6 interaction is required for TGF-β-induced autoubiquitylation of TRAF6 and subsequent activation of the TAK1–p38/JNK pathway, which leads to apoptosis. TβRI kinase activity is required for activation of the canonical Smad pathway, whereas E3 activity of TRAF6 regulates the activation of TAK1 in a receptor kinase-independent manner. Intriguingly, TGF-β-induced TRAF6-mediated Lys 63-linked polyubiquitylation of TAK1 Lys 34 correlates with TAK1 activation. Our data show that TGF-β specifically activates TAK1 through interaction of TβRI with TRAF6, whereas activation of Smad2 is not dependent on TRAF6.
Nyckelord
- MEDICINE
- MEDICIN
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Sorrentino, Ales ...
- Thakur, Noopur
- Grimsby, Susanne
- Marcusson, Ander ...
- von Bulow, Veren ...
- Schuster, Norber ...
- visa fler...
- Zhang, Shouting
- Heldin, Carl-Hen ...
- Landström, Marén ...
- visa färre...
- Artiklar i publikationen
- Nature Cell Biol ...
- Av lärosätet
- Uppsala universitet
- Umeå universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
