Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-11723" >
Imaging distinct co...
Imaging distinct conformational states of amyloid-beta fibrils in Alzheimer's disease using novel luminescent probes
-
Nilsson, K. Peter R. (författare)
-
Åslund, Andreas (författare)
-
Berg, Ina (författare)
-
visa fler...
-
Nyström, Sofie (författare)
-
Konradsson, Peter (författare)
-
Herland, Anna (författare)
-
Inganäs, Olle (författare)
-
Stabo-Eeg, Frantz (författare)
-
Lindgren, Mikael (författare)
-
Westermark, Gunilla T. (författare)
-
- Lannfelt, Lars (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för folkhälso- och vårdvetenskap,Geriatrics
-
- Nilsson, Lars N. G. (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för folkhälso- och vårdvetenskap,Geriatrics
-
Hammarström, Per (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2007-08-03
- 2007
- Engelska.
-
Ingår i: ACS Chemical Biology. - : American Chemical Society (ACS). - 1554-8929 .- 1554-8937. ; 2:8, s. 553-560
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Using luminescent conjugated polyelectrolyte probes (LCPs), we demonstrate the possibility to distinguish amyloid-β 1–42 peptide (Aβ1–42) fibril conformations, by analyzing in vitro generated amyloid fibrils of Aβ1–42 formed under quiescent and agitated conditions. LCPs were then shown to resolve such conformational heterogeneity of amyloid deposits in vivo. A diversity of amyloid deposits depending upon morphology and anatomic location was illustrated with LCPs in frozen ex vivo brain sections from a transgenic mouse model (tg-APP swe) of Alzheimer’s disease. Comparative LCP fluorescence showed that compact-core plaques of amyloid β precursor protein transgenic mice were composed of rigid dense amyloid. A more abundant form of amyloid plaque displayed morphology of a compact center with a protruding diffuse exterior. Surprisingly, the compact center of these plaques showed disordered conformations of the fibrils, and the exterior was composed of rigid amyloid protruding from the disordered center. This type of plaque appears to grow from more loosely assembled regions toward solidified amyloid tentacles. This work demonstrates how application of LCPs can prove helpful to monitor aggregate structure of in vivo formed amyloid deposits such as architecture, maturity, and origin.
Nyckelord
- MEDICINE
- MEDICIN
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Nilsson, K. Pete ...
-
Åslund, Andreas
-
Berg, Ina
-
Nyström, Sofie
-
Konradsson, Pete ...
-
Herland, Anna
-
visa fler...
-
Inganäs, Olle
-
Stabo-Eeg, Frant ...
-
Lindgren, Mikael
-
Westermark, Guni ...
-
Lannfelt, Lars
-
Nilsson, Lars N. ...
-
Hammarström, Per
-
visa färre...
- Artiklar i publikationen
-
ACS Chemical Bio ...
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet