Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-121128" >
Engineering of a me...
Engineering of a metal coordinating site into human glutathione transferase M1-1 based on immobilized metal ion affinity chromatography of homologous rat enzymes
-
- Chaga, Grigoriy (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
-
- Widersten, Mikael (författare)
- Uppsala universitet,Biokemi
-
- Andersson, Lennart (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
-
visa fler...
-
- Porath, Jerker (författare)
- Uppsala universitet,Biokemi
-
- Danielson, U Helena (författare)
- Uppsala universitet,Biokemi
-
- Mannervik, Bengt (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- Oxford University Press (OUP), 1994
- 1994
- Engelska.
-
Ingår i: Protein Engineering. - : Oxford University Press (OUP). - 0269-2139 .- 1460-213X. ; 7:9, s. 1115-1119
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Rat glutathione transferase (GST) 3-3 binds to Ni(II)-iminodiacetic acid (IDA)-agarose, whereas other GSTs that are abundant in rat liver do not bind to this immobilized metal ion affinity chromatography (IMAC) adsorbent. Rat GST 3-3 contains two superficially located amino acid residues, His84 and His85, that are suitably positioned for coordination to Ni(II)-IDA-agarose. This particular structural motif is lacking in GSTs that do not bind to the IMAC matrix. Creation of an equivalent His-His structure in the homologous human GST M1-1 by protein engineering afforded a mutant enzyme that displays affinity for Ni(II)-IDA-agarose, in contrast to the wild-type GST M1-1. The results identify a distinct site that is operational in IMAC and suggest an approach to the rational design of novel integral metal coordination sites in proteins.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences (hsv//eng)
Nyckelord
- Chemistry
- Kemi
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas