Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-21227" >
Structure determina...
Structure determination and refinement of human alpha class glutathione transferase A1-1, and a comparison with the Mu and Pi class enzymes.
-
- Sinning, I (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Kleywegt, G J (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Cowan, S W (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
visa fler...
-
Reinemer, P (författare)
-
Dirr, H W (författare)
-
Huber, R (författare)
-
Gilliland, G L (författare)
-
Armstrong, R N (författare)
-
Ji, X (författare)
-
Board, P G (författare)
-
- Olin, B (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för naturvetenskaplig biokemi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Mannervik, B (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för naturvetenskaplig biokemi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Jones, T A (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 1993
- 1993
- Engelska.
-
Ingår i: J Mol Biol. - 0022-2836. ; 232:1, s. 192-212
- Relaterad länk:
-
http://www.ncbi.nlm....
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The crystal structure of human alpha class glutathione transferase A1-1 has been determined and refined to a resolution of 2.6 A. There are two copies of the dimeric enzyme in the asymmetric unit. Each monomer is built from two domains. A bound inhibitor, S-benzyl-glutathione, is primarily associated with one of these domains via a network of hydrogen bonds and salt-links. In particular, the sulphur atom of the inhibitor forms a hydrogen bond to the hydroxyl group of Tyr9 and the guanido group of Arg15. The benzyl group of the inhibitor is completely buried in a hydrophobic pocket. The structure shows an overall similarity to the mu and pi class enzymes particularly in the glutathione-binding domain". The main difference concerns the extended C terminus of the alpha class enzyme which forms an extra alpha-helix that blocks one entrance to the active site and makes up part of the substrate binding site.
Nyckelord
- Amino Acid Sequence
- Binding Sites
- Crystallography
- Glutathione/chemistry
- Glutathione Transferase/classification/*ultrastructure
- Humans
- Macromolecular Substances
- Models; Molecular
- Molecular Sequence Data
- Mutagenesis; Site-Directed
- Protein Structure; Secondary
- Protein Structure; Tertiary
- Recombinant Proteins
- Sequence Alignment
- Software
- X-Ray Diffraction
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Sinning, I
-
Kleywegt, G J
-
Cowan, S W
-
Reinemer, P
-
Dirr, H W
-
Huber, R
-
visa fler...
-
Gilliland, G L
-
Armstrong, R N
-
Ji, X
-
Board, P G
-
Olin, B
-
Mannervik, B
-
Jones, T A
-
visa färre...
- Artiklar i publikationen
-
J Mol Biol
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet