SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-331231"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:uu-331231" > De novo active site...

De novo active sites for resurrected Precambrian enzymes

Risso, Valeria A. (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Fis, E-18071 Granada, Spain.
Martinez-Rodriguez, Sergio (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Fis, E-18071 Granada, Spain.
Candel, Adela M. (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Fis, E-18071 Granada, Spain.
visa fler...
Krüger, Dennis M. (författare)
Uppsala universitet,Struktur- och molekylärbiologi,Science for Life Laboratory, SciLifeLab
Pantoja-Uceda, David (författare)
CSIC, Inst Quim Fis Rocasolano, Dept Quim Fis Biol, C Serrano 119, E-28006 Madrid, Spain.
Ortega-Munoz, Mariano (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Organ, E-18071 Granada, Spain.
Santoyo-Gonzalez, Francisco (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Organ, E-18071 Granada, Spain.
Gaucher, Eric A. (författare)
Georgia Inst Technol, Sch Biol, Sch Chem & Biochem, Parker H Petit Inst Bioengn & Biosci, Atlanta, GA 30322 USA.
Kamerlin, Shina C. Lynn, 1981- (författare)
Uppsala universitet,Struktur- och molekylärbiologi,Science for Life Laboratory, SciLifeLab
Bruix, Marta (författare)
CSIC, Inst Quim Fis Rocasolano, Dept Quim Fis Biol, C Serrano 119, E-28006 Madrid, Spain.
Gavira, Jose A. (författare)
Univ Granada, CSIC, Inst Andaluz Ciencias Tierra, Lab Estudios Cristalog, Ave la Palmeras 4, Granada 18100, Armilla, Spain.
Sanchez-Ruiz, Jose M. (författare)
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Fis, E-18071 Granada, Spain.
visa färre...
Univ Granada, Fac Ciencias, Dept Quim Fis, E-18071 Granada, Spain Struktur- och molekylärbiologi (creator_code:org_t)
2017-07-18
2017
Engelska.
Ingår i: Nature Communications. - : NATURE PUBLISHING GROUP. - 2041-1723. ; 8
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Protein engineering studies often suggest the emergence of completely new enzyme functionalities to be highly improbable. However, enzymes likely catalysed many different reactions already in the last universal common ancestor. Mechanisms for the emergence of completely new active sites must therefore either plausibly exist or at least have existed at the primordial protein stage. Here, we use resurrected Precambrian proteins as scaffolds for protein engineering and demonstrate that a new active site can be generated through a single hydrophobic-to-ionizable amino acid replacement that generates a partially buried group with perturbed physico-chemical properties. We provide experimental and computational evidence that conformational flexibility can assist the emergence and subsequent evolution of new active sites by improving substrate and transition-state binding, through the sampling of many potentially productive conformations. Our results suggest a mechanism for the emergence of primordial enzymes and highlight the potential of ancestral reconstruction as a tool for protein engineering.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy