Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/307799" >
The structural basi...
The structural basis of bacterial manganese import
-
Neville, S. L. (författare)
-
- Sjöhamn, Jennie, 1986 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar,Institute of Biomedicine, Department of Infectious Medicine
-
Watts, J. A. (författare)
-
visa fler...
-
MacDermott-Opeskin, H. (författare)
-
Fairweather, S. J. (författare)
-
Ganio, K. (författare)
-
Hulyer, A. C. (författare)
-
McGrath, A. P. (författare)
-
Hayes, A. J. (författare)
-
Malcolm, T. R. (författare)
-
Davies, M. R. (författare)
-
Nomura, N. (författare)
-
Iwata, S. (författare)
-
O'Mara, M. L. (författare)
-
Maher, M. J. (författare)
-
McDevitt, C. A. (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- American Association for the Advancement of Science (AAAS), 2021
- 2021
- Engelska.
-
Ingår i: Science Advances. - : American Association for the Advancement of Science (AAAS). - 2375-2548. ; 7:32
- Relaterad länk:
-
https://www.science....
-
visa fler...
-
https://gup.ub.gu.se...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Metal ions are essential for all forms of life. In prokaryotes, ATP-binding cassette (ABC) permeases serve as the primary import pathway for many micronutrients including the first-row transition metal manganese. However, the structural features of ionic metal transporting ABC permeases have remained undefined. Here, we present the crystal structure of the manganese transporter PsaBC from Streptococcus pneumoniae in an open-inward conformation. The type II transporter has a tightly closed transmembrane channel due to "extracellular gating" residues that prevent water permeation or ion reflux. Below these residues, the channel contains a hitherto unreported metal coordination site, which is essential for manganese translocation. Mutagenesis of the extracellular gate perturbs manganese uptake, while coordination site mutagenesis abolishes import. These structural features are highly conserved in metal-specific ABC transporters and are represented throughout the kingdoms of life. Collectively, our results define the structure of PsaBC and reveal the features required for divalent cation transport.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- multiple sequence alignment
- molecular-dynamics
- crystal-structure
- abc
- transporters
- escherichia-coli
- diversity
- mechanism
- proteins
- cassette
- btucd
- Science & Technology - Other Topics
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Neville, S. L.
-
Sjöhamn, Jennie, ...
-
Watts, J. A.
-
MacDermott-Opesk ...
-
Fairweather, S. ...
-
Ganio, K.
-
visa fler...
-
Hulyer, A. C.
-
McGrath, A. P.
-
Hayes, A. J.
-
Malcolm, T. R.
-
Davies, M. R.
-
Nomura, N.
-
Iwata, S.
-
O'Mara, M. L.
-
Maher, M. J.
-
McDevitt, C. A.
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Science Advances
- Av lärosätet
-
Göteborgs universitet