id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:1e4f52a2-4c40-4988-9263-340824df0a41"
Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:1e4f52a2-4c40-4988-9263-340824df0a41" > The N-terminal Anky...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
The N-terminal Ankyrin Repeat domain is not required for electrophile and heat activation of the purified mosquito TRPA1 receptor
-
- Survery, Sabeen (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
- Moparthi, Lavanya (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
- Kjellbom, Per (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 2016
- 2016
- Engelska 14 s.
- Ingår i: Journal of Biological Chemistry. - 0021-9258. ; 291:52, s. 26899-26912
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Temperature sensors are crucial for animals to optimize living conditions. The temperature response of the ion channel transient receptor potential A1 (TRPA1) is intriguing; some orthologs have been reported to be activated by cold and others by heat, but the molecular mechanisms responsible for its activation remain elusive. Single-channel electrophysiological recordings of heterologously expressed and purified Anopheles gambiae TRPA1 (AgTRPA1), with and without the N-terminal ankyrin repeat domain, demonstrate that both proteins are functional because they responded to the electrophilic compounds allyl isothiocyanate and cinnamaldehyde as well as heat. The proteins' similar intrinsic fluorescence properties and corresponding quenching when activated by allyl isothiocyanate or heat suggest lipid bilayer-independent conformational changes outside the N-terminal domain. The results show that Ag- TRPA1 is an inherent thermo- and chemoreceptor, and analogous to what has been reported for the human TRPA1 ortholog, the N-terminal domain may tune the response but is not required for the activation by these stimuli.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Journal of Biological Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Survery, Sabeen
- Moparthi, Lavany ...
- Kjellbom, Per
- Högestätt, Edwar ...
- Zygmunt, Peter M ...
- Johanson, Urban
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
- Journal of Biolo ...
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
