Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:27533743-ce96-4c2c-bb10-029823570c5c" >
Snapshots of actin ...
Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin
-
- Kelly, John J. (författare)
- University of Oxford
-
- Tranter, Dale (författare)
- University of Helsinki
-
- Pardon, Els (författare)
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
-
visa fler...
-
- Chi, Gamma (författare)
- University of Oxford
-
- Kramer, Holger (författare)
- Imperial College London
-
- Happonen, Lotta (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Molekylär patogenes,Forskargrupper vid Lunds universitet,BioMS,Molecular Pathogenesis,Lund University Research Groups
-
- Knee, Kelly M. (författare)
- Pfizer Inc. US
-
- Janz, Jay M. (författare)
- Pfizer Inc. US
-
- Steyaert, Jan (författare)
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
-
- Bulawa, Christine (författare)
- Pfizer Inc. US
-
- Paavilainen, Ville O. (författare)
- University of Helsinki
-
- Huiskonen, Juha T. (författare)
- University of Helsinki
-
- Yue, Wyatt W. (författare)
- University of Oxford,University of Newcastle upon Tyne
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2022-04-21
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Structural and Molecular Biology. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1545-9993 .- 1545-9985. ; 29:5, s. 420-429
- Relaterad länk:
-
http://dx.doi.org/10... (free)
-
visa fler...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The integrity of a cell’s proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Kelly, John J.
-
Tranter, Dale
-
Pardon, Els
-
Chi, Gamma
-
Kramer, Holger
-
Happonen, Lotta
-
visa fler...
-
Knee, Kelly M.
-
Janz, Jay M.
-
Steyaert, Jan
-
Bulawa, Christin ...
-
Paavilainen, Vil ...
-
Huiskonen, Juha ...
-
Yue, Wyatt W.
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Structura ...
- Av lärosätet
-
Lunds universitet