Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:3b6c1b99-d9c9-4aa0-b7e0-f69a991a5500" >
Dominant suppressio...
Dominant suppression of inflammation by glycan-hydrolyzed IgG [Retracted]
-
Nandakumar, Kutty Selva (författare)
-
- Collin, Mattias (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Infektionsmedicin,Sektion III,Institutionen för kliniska vetenskaper, Lund,Medicinska fakulteten,Infection Medicine (BMC),Section III,Department of Clinical Sciences, Lund,Faculty of Medicine
-
- Happonen, Kaisa (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups
-
visa fler...
-
Croxford, Allyson M. (författare)
-
Lundstrom, Susanna L. (författare)
-
Zubarev, Roman A. (författare)
-
Rowley, Merrill J. (författare)
-
- Blom, Anna (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups
-
Holmdahl, Rikard (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2013-05-13
- 2013
- Engelska.
-
Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences. - : Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1091-6490 .- 0027-8424. ; 110:25, s. 10252-10257
- Relaterad länk:
-
http://dx.doi.org/10...
-
visa fler...
-
https://europepmc.or...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- A unique anti-inflammatory property of IgG, independent of antigen specificity, is described. IgG with modification of the heavy-chain glycan on asparagine 297 by the streptococcal enzyme endo-beta-N-acetylglucosaminidase (EndoS) induced a dominant suppression of immune complex (IC)-mediated inflammation, such as arthritis, through destabilization of local ICs by fragment crystallizable-fragment crystallizable (Fc-Fc) interactions. Small amounts (250 mu g) of EndoS-hydrolyzed IgG were sufficient to inhibit arthritis in mice and most effective during the formation of ICs in the target tissue. The presence of EndoS-hydrolyzed IgG disrupted larger IC lattice formation both in vitro and in vivo, as visualized with anti-C3b staining. Neither complement binding in vitro nor antigen-antibody binding per se was affected.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Other Basic Medicine (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Klinisk medicin -- Infektionsmedicin (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Clinical Medicine -- Infectious Medicine (hsv//eng)
Nyckelord
- collagen
- endoglycosidase
- glycosylation
- monoclonal antibody
- rheumatoid arthritis
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas