SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:449d1dc4-cfd8-4fec-9dd5-4f73705033e8"
 

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:449d1dc4-cfd8-4fec-9dd5-4f73705033e8" > Direct measurement ...

Direct measurement of lipid membrane disruption connects kinetics and toxicity of Aβ42 aggregation

Flagmeier, Patrick (författare)
University of Cambridge
De, Suman (författare)
University of Cambridge
Michaels, Thomas C.T. (författare)
University of Cambridge,Harvard University
visa fler...
Yang, Xiaoting (författare)
University of Cambridge
Dear, Alexander J. (författare)
University of Cambridge,Harvard University
Emanuelsson, Cecilia (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Vendruscolo, Michele (författare)
University of Cambridge
Linse, Sara (författare)
Lund University,Lunds universitet,NanoLund: Centre for Nanoscience,Annan verksamhet, LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Other operations, LTH,Faculty of Engineering, LTH,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Klenerman, David (författare)
University of Cambridge
Knowles, Tuomas P.J. (författare)
University of Cambridge
Dobson, Christopher M. (författare)
University of Cambridge
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2020-08-10
2020
Engelska 6 s.
Ingår i: Nature Structural and Molecular Biology. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1545-9993 .- 1545-9985. ; 27:10, s. 886-891
Relaterad länk:
http://dx.doi.org/10...
visa fler...
https://eprints.whit...
https://lup.lub.lu.s...
https://doi.org/10.1...
visa färre...
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The formation of amyloid deposits in human tissues is a defining feature of more than 50 medical disorders, including Alzheimer’s disease. Strong genetic and histological evidence links these conditions to the process of protein aggregation, yet it has remained challenging to identify a definitive connection between aggregation and pathogenicity. Using time-resolved fluorescence microscopy of individual synthetic vesicles, we show for the Aβ42 peptide implicated in Alzheimer’s disease that the disruption of lipid bilayers correlates linearly with the time course of the levels of transient oligomers generated through secondary nucleation. These findings indicate a specific role of oligomers generated through the catalytic action of fibrillar species during the protein aggregation process in driving deleterious biological function and establish a direct causative connection between amyloid formation and its pathological effects.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy