id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:726d88bd-5298-4a1c-8615-a5b487334ca0"
Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:726d88bd-5298-4a1c-8615-a5b487334ca0" > Metal binding to Ba...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Metal binding to Bacillus subtilis ferrochelatase and interaction between metal sites.
-
- Lecerof, David (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
- Fodje, Michel (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
- Alvarez León, Román (författare)
- visa fler...
- Sigfridsson, Emma (författare)
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 2003-01-18
- 2003
- Engelska.
- Ingår i: Journal of Biological Inorganic Chemistry. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1432-1327 .- 0949-8257. ; 8:4, s. 452-458
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Ferrochelatase, the terminal enzyme in heme biosynthesis, catalyses metal insertion into protoporphyrin IX. The location of the metal binding site with respect to the bound porphyrin substrate and the mode of metal binding are of central importance for understanding the mechanism of porphyrin metallation. In this work we demonstrate that Zn2+, which is commonly used as substrate in assays of the ferrochelatase reaction, and Cd2+, an inhibitor of the enzyme, bind to the invariant amino acids His183 and Glu264 and water molecules, all located within the porphyrin binding cleft. On the other hand, Mg2+, which has been shown to bind close to the surface at 7 Å from His183, was largely absent from its site. Activity measurements demonstrate that Mg2+ has a stimulatory effect on the enzyme, lowering KM for Zn2+ from 55 to 24 µM. Changing one of the Mg2+ binding residues, Glu272, to serine abolishes the effect of Mg2+. It is proposed that prior to metal insertion the metal may form a sitting-atop (SAT) complex with the invariant His-Glu couple and the porphyrin. Metal binding to the Mg2+ site may stimulate metal release from the protein ligands and its insertion into the porphyrin.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Teoretisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Theoretical Chemistry (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Journal of Biological Inorganic Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Lecerof, David
- Fodje, Michel
- Alvarez León, Ro ...
- Olsson, Ulf
- Hansson, Andreas
- Sigfridsson, Emm ...
- visa fler...
- Ryde, Ulf
- Hansson, Mats
- Al-Karadaghi, Sa ...
- visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Fysikalisk kemi
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Teoretisk kemi
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- Artiklar i publikationen
- Journal of Biolo ...
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
