Self-sorting heterodimeric coiled coil peptides with defined and tuneable self-assembly properties

doi:10.1038/srep14063

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Tyck till om SwePub Sök här!

Sökning: WFRF:(Aronsson Per) > Zhou Feng > Self-sorting hetero...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Aronsson, Christopher (författare)

Self-sorting heterodimeric coiled coil peptides with defined and tuneable self-assembly properties

E-artikel/E-kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

NATURE PUBLISHING GROUP2015

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:20162645
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-121739uri
urn:nbn:se:liu:diva-121739urn
10.1038/srep14063doi

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska

Ingår i deldatabas

deldatabas:Eplk_tEPLK

Anmärkningar

<p>Funding Agencies|Swedish Research Council (VR); Swedish Foundation for Strategic Research (SSF)</p>
Published
gratis
Coiled coils with defined assembly properties and dissociation constants are highly attractive components in synthetic biology and for fabrication of peptide-based hybrid nanomaterials and nanostructures. Complex assemblies based on multiple different peptides typically require orthogonal peptides obtained by negative design. Negative design does not necessarily exclude formation of undesired species and may eventually compromise the stability of the desired coiled coils. This work describe a set of four promiscuous 28-residue de novo designed peptides that heterodimerize and fold into parallel coiled coils. The peptides are non-orthogonal and can form four different heterodimers albeit with large differences in affinities. The peptides display dissociation constants for dimerization spanning from the micromolar to the picomolar range. The significant differences in affinities for dimerization make the peptides prone to thermodynamic social self-sorting as shown by thermal unfolding and fluorescence experiments, and confirmed by simulations. The peptides self-sort with high fidelity to form the two coiled coils with the highest and lowest affinities for heterodimerization. The possibility to exploit self-sorting of mutually complementary peptides could hence be a viable approach to guide the assembly of higher order architectures and a powerful strategy for fabrication of dynamic and tuneable nanostructured materials.

Ämnesord och genrebeteckningar

Natural Sciences hsv
Physical Sciences hsv
Naturvetenskap hsv
Fysik hsv
Engineering and Technology hsv
Electrical Engineering, Electronic Engineering, Information Engineering hsv
Teknik och teknologier hsv
Elektroteknik och elektronik hsv

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Dånmark, Staffan (författare)
Zhou, Feng (författare)
Öberg, Per (författare)
Enander, Karin (författare)
Su, Haibin (författare)
Aili, Daniel (författare)
Linköpings universitetInstitutionen för fysik, kemi och biologi243422 (utgivare)
Linköpings universitetTekniska fakulteten (utgivare)
Linköpings universitetInstitutionen för systemteknik257709 (utgivare)
Linköpings universitetTekniska högskolan214173 (utgivare)

Sammanhörande titlar

Del av/supplement till:channel record
Ingår i:VärdpublikationScientific Reports5:140632045-2322

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Scientific Reports (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Aronsson, Christ ...; Dånmark, Staffan; Zhou, Feng; Öberg, Per; Enander, Karin; Su, Haibin; visa fler...; Aili, Daniel; visa färre...

Av lärosätet: Swepub_uni:_t

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se