SwePub
Tyck till om SwePub Sök här!
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Hammer Christian)
 

Sökning: WFRF:(Hammer Christian) > From an Hsp90 - bin...

  • Ammanath, Aparna Viswanathan (författare)

From an Hsp90 - binding protein to a peptide drug.

  • Artikel/kapitelEngelska2022

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2022-12-13
  • Oxford University Press (OUP),2022

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/326460
  • https://gup.ub.gu.se/publication/326460URI
  • https://doi.org/10.1093/femsml/uqac023DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The Lpl proteins represent a class of lipoproteins that was first described in the opportunistic bacterial pathogen Staphylococcus aureus, where they contribute to pathogenicity by enhancing F-actin levels of host epithelial cells and thereby increasing S. aureus internalization. The model Lpl protein, Lpl1 was shown to interact with the human heat shock proteins Hsp90α and Hsp90ß, suggesting that this interaction may trigger all observed activities. Here we synthesized Lpl1-derived peptides of different lengths and identified two overlapping peptides, namely, L13 and L15, which interacted with Hsp90α. Unlike Lpl1, the two peptides not only decreased F-actin levels and S. aureus internalization in epithelial cells but they also decreased phagocytosis by human CD14+ monocytes. The well-known Hsp90 inhibitor, geldanamycin, showed a similar effect. The peptides not only interacted directly with Hsp90α, but also with the mother protein Lpl1. While L15 and L13 significantly decreased lethality of S. aureus bacteremia in an insect model, geldanamycin did not. In a mouse bacteremia model L15 was found to significantly decreased weight loss and lethality. Although the molecular bases of the L15 effect is still elusive, in vitro data indicate that simultaneous treatment of host immune cells with L15 or L13 and S. aureus significantly increase IL-6 production. L15 and L13 represent not antibiotics but they cause a significant reduction in virulence of multidrug-resistant S. aureus strains in in vivo models. In this capacity, they can be an important drug alone or additive with other agents.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Jarneborn, AndersGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicin, avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning,Institute of Medicine, Department of Rheumatology and Inflammation Research(Swepub:gu)xjarna (författare)
  • Nguyen, Minh-Thu (författare)
  • Wessling, Laura (författare)
  • Tribelli, Paula (författare)
  • Nega, Mulugeta (författare)
  • Beck, Christian (författare)
  • Luqman, Arif (författare)
  • Selim, Khaled A (författare)
  • Kalbacher, Hubert (författare)
  • Macek, Boris (författare)
  • Hammer, Sandra Beer (författare)
  • Jin, Tao,1973Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicin, avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning,Institute of Medicine, Department of Rheumatology and Inflammation Research(Swepub:gu)xjinta (författare)
  • Götz, Friedrich (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för medicin, avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:microLife: Oxford University Press (OUP)42633-6693

Internetlänk

Hitta via bibliotek

  • microLife (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy