SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:c4b5a003-c536-4c92-958c-4b85450f900d"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:c4b5a003-c536-4c92-958c-4b85450f900d" > A probe for capture...

  • Noppe, W (författare)

A probe for capture and Fe3+-induced conformational change of lactoferrin selected from phage displayed peptide libraries

  • Artikel/kapitelEngelska2004

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2004

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:c4b5a003-c536-4c92-958c-4b85450f900d
  • https://lup.lub.lu.se/record/140580URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Linear pentadecamer and cyclic hexamer peptide phage libraries were used to isolate phage clones with binding affinity toward lactoferrins purified from human and bovine milk. Phage clones with high specificity toward lactoferrin were selected with different binding strengths depending on the sequence of the peptide displayed by the phage. Phages coated to a microtiterplate were able to capture lactoferrin from crude milk samples without prior treatment. One of the selected sequences, EGKQRR, failed to bind to lactoferrin. In contrast, a branched tree-peptide bearing 4 EGKQRR sequences did bind to lactoferrin (Kdsimilar to29 muM) and was also capable of inhibiting the binding of the phage to lactoferrin (IC(50)similar to17 muM), indicating that avidity was important. Unexpectedly, the affinity of the phage for lactoferrin was influenced by the amount of bound Fe3+, with a much lower affinity when lactoferrin was saturated with Fe3+ as compared with the iron-depleted or partially saturated (natural) lactoferrin. As the phage does not bind to the Fe3+-binding site, the difference in binding affinity is due to differences in conformation of lactoferrin induced by Fe3+. These results demonstrate that avidity or multipoint attachment and Fe3+-induced conformational changes play an important role in the binding of the selected phage to lactoferrin. Thus, we could demonstrate that, by the use of selected phage clones, we are able not only to detect lactoferrin, but also to capture lactoferrin from crude milk samples. Furthermore, the extent of phage binding provides additional information about the iron content and the concomitant conformation of lactoferrin.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Vanhoorelbeke, K (författare)
  • Galaev, IgorLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-iga (författare)
  • Mattiasson, BoLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-bma (författare)
  • Deckmyn, H (författare)
  • BioteknikCentrum för tillämpade biovetenskaper (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Dairy Science87:10, s. 3247-32551525-3198

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Noppe, W
Vanhoorelbeke, K
Galaev, Igor
Mattiasson, Bo
Deckmyn, H
Om ämnet
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER
TEKNIK OCH TEKNO ...
och Industriell biot ...
Artiklar i publikationen
Journal of Dairy ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy