SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Tellgren Roth Åsa)
 

Sökning: WFRF:(Tellgren Roth Åsa) > Direct Detection of...

Direct Detection of Membrane-Inserting Fragments Defines the Translocation Pores of a Family of Pathogenic Toxins

Orrell, Kathleen E. (författare)
Tellgren-Roth, Åsa (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
Di Bernardo, Mercedes (författare)
visa fler...
Zhang, Zhifen (författare)
Cuviello, Flavia (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
Lundqvist, Jasmin (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
von Heijne, Gunnar (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
Nilsson, IngMarie (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
Melnyk, Roman A. (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Elsevier BV, 2018
2018
Engelska.
Ingår i: Journal of Molecular Biology. - : Elsevier BV. - 0022-2836 .- 1089-8638. ; 430:18, s. 3190-3199
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Large clostridial toxins (LCTs) are a family of homologous proteins toxins that are directly responsible for the symptoms associated with a number of clostridial infections that cause disease in humans and in other animals. LCTs damage tissues by delivering a glucosyltransferase domain, which inactivates small GTPases, across the endosomal membrane and into the cytosol of target cells. Elucidating the mechanism of translocation for LCTs has been hampered by difficulties associated with identifying marginally hydrophobic segments that insert into the bounding membrane to form the translocation pore. Here, we directly measured the membrane-insertion partitioning propensity for segments spanning the putative pore-forming region using a translocon-mediated insertion assay and synthetic peptides. We identified membrane-inserting segments, as well as a conserved and functionally important negatively charged residue that requires protonation for efficient membrane insertion. We provide a model of the LCT pore, which provides insights into translocation for this enigmatic family of a-helical translocases.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)

Nyckelord

bacterial toxins
Clostridium difficile
large clostridial toxins
membrane insertion
translocation

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy