SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:65380b50-3920-493f-b0e7-36d9ce23c87c"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:65380b50-3920-493f-b0e7-36d9ce23c87c" > Human low-Mr kinino...

Human low-Mr kininogen contains three copies of a cystatin sequence that are divergent in structure and in inhibitory activity for cysteine proteinases.

Salvesen, Guy (författare)
Parkes, Catherine (författare)
Abrahamson, Magnus (författare)
Lund University,Lunds universitet,Avdelningen för klinisk kemi och farmakologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Clinical Chemistry and Pharmacology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine
visa fler...
Grubb, Anders (författare)
Lund University,Lunds universitet,Avdelningen för klinisk kemi och farmakologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Clinical Chemistry and Pharmacology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine
Barrett, Alan J (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Portland Press, 1986
1986
Engelska.
Ingår i: Biochemical Journal. - : Portland Press. - 0264-6021. ; 234:2, s. 429-434
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • We point out that human low-Mr kininogen contains three cystatin-like sequences, rather than two, as had previously been thought. The protein was purified by affinity chromatography on carboxymethyl-papain-Sepharose, and subjected to limited proteolysis by trypsin and chymotrypsin. Fragments were isolated, and three corresponding to the individual cystatin-like domains were identified. By comparison with the known amino acid sequence of the protein they were numbered 1 to 3 from the N-terminus. Domain 1 was not found to have any inhibitory activity for cysteine proteinases, which is consistent with the absence of residues that are highly conserved in inhibitors of the cystatin superfamily, and have previously been suggested to be essential for activity. Domain 2 was a good inhibitor of chicken calpain, and also papain and cathepsin L. Domain 3 showed negligible inhibition of calpain, but inhibited papain and cathepsin L strongly. The probable arrangement of disulphide bonds in the heavy chain of low-Mr kininogen is deduced from the homology with the cystatins and other evidence contained in the present paper.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Salvesen, Guy
Parkes, Catherin ...
Abrahamson, Magn ...
Grubb, Anders
Barrett, Alan J
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Biokemi och mole ...
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
Artiklar i publikationen
Biochemical Jour ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy