SwePub
Sök i SwePub databas

  Utökad sökning

Träfflista för sökning "WFRF:(Novikova Irina) "

Sökning: WFRF:(Novikova Irina)

  • Resultat 1-10 av 13
Sortera/gruppera träfflistan
   
NumreringReferensOmslagsbildHitta
1.
  • Hearn, Jeff, et al. (författare)
  • Configurations of Europe
  • 2006
  • Ingår i: European Perspectives on Men and Masculinities. National and Transnational Approaches. - Houndmills, Basingstoke and New York : Palgrave macmillan. - 1403918139 ; , s. 184-199
  • Bokkapitel (refereegranskat)
  •  
2.
  •  
3.
  • Hearn, Jeff, et al. (författare)
  • Home and Work
  • 2006
  • Ingår i: European Perspectives on Men and Masculinities. National and Transnational Approaches. - Houndmills, Basingstoke and New York : Palgrave macmillan. - 1403918139
  • Bokkapitel (refereegranskat)
  •  
4.
  • Hearn, Jeff, et al. (författare)
  • Home and Work
  • 2006
  • Ingår i: European Perspectives on Men and Masculinities. - London : Palgrave, London. - 1403918139 ; , s. 115-136
  • Bokkapitel (refereegranskat)
  •  
5.
  •  
6.
  •  
7.
  •  
8.
  •  
9.
  • Li, Yitong, et al. (författare)
  • Coupling to short linear motifs creates versatile PME-1 activities in PP2A holoenzyme demethylation and inhibition
  • 2022
  • Ingår i: eLIFE. - : eLife Sciences Publications Ltd. - 2050-084X. ; 11
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
    • Protein phosphatase 2A (PP2A) holoenzymes target broad substrates by recognizing short motifs via regulatory subunits. PP2A methylesterase 1 (PME-1) is a cancer-promoting enzyme and undergoes methylesterase activation upon binding to the PP2A core enzyme. Here, we showed that PME-1 readily demethylates different families of PP2A holoenzymes and blocks substrate recognition in vitro. The high-resolution cryoelectron microscopy structure of a PP2A-B56 holoenzyme-PME-1 complex reveals that PME-1 disordered regions, including a substrate-mimicking motif, tether to the B56 regulatory subunit at remote sites. They occupy the holoenzyme substratebinding groove and allow large structural shifts in both holoenzyme and PME-1 to enable multipartite contacts at structured cores to activate the methylesterase. B56 interface mutations selectively block PME-1 activity toward PP2A-B56 holoenzymes and affect the methylation of a fraction of total cellular PP2A. The B56 interface mutations allow us to uncover B56-specific PME-1 functions in p53 signaling. Our studies reveal multiple mechanisms of PME-1 in suppressing holoenzyme functions and versatile PME-1 activities derived from coupling substrate-mimicking motifs to dynamic structured cores.
  •  
10.
  • Pringle, Keith, et al. (författare)
  • Law and Policy
  • 2006
  • Ingår i: European Perspectives on Men and Masculinities. - London : Palgrave, London. - 1403918139 ; , s. 74-95
  • Bokkapitel (refereegranskat)
  •  
Skapa referenser, mejla, bekava och länka
  • Resultat 1-10 av 13

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy