SwePub
Sök i SwePub databas

  Utökad sökning

Träfflista för sökning "WFRF:(Tofighi R) "

Sökning: WFRF:(Tofighi R)

  • Resultat 1-19 av 19
Sortera/gruppera träfflistan
   
NumreringReferensOmslagsbildHitta
1.
  •  
2.
  •  
3.
  •  
4.
  •  
5.
  •  
6.
  •  
7.
  •  
8.
  •  
9.
  •  
10.
  •  
11.
  • Elinder, Fredrik, et al. (författare)
  • Opening of plasma membrane voltage-dependent anion channels (VDAC) precedes caspase activation in neuronal apoptosis induced by toxic stimuli
  • 2005
  • Ingår i: Cell Death and Differentiation. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1350-9047 .- 1476-5403. ; 12:8, s. 1134-1140
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
    • Apoptotic cell death is an essential process in the development of the central nervous system and in the pathogenesis of its degenerative diseases. Efflux of K+ and Cl- ions leads to the shrinkage of the apoptotic cell and facilitates the activation of caspases. Here, we present electrophysiological and immunocytochemical evidences for the activation of a voltage-dependent anion channel (VDAC) in the plasma membrane of neurons undergoing apoptosis. Anti-VDAC antibodies blocked the channel and inhibited the apoptotic process. In nonapoptotic cells, plasma membrane VDAC1 protein can function as a NADH (-ferricyanide) reductase. Opening of VDAC channels in apoptotic cells was associated with an increase in this activity, which was partly blocked by VDAC antibodies. Hence, it appears that there might be a dual role for this protein in the plasma membrane: (1) maintenance of redox homeostasis in normal cells and (2) promotion of anion efflux in apoptotic cells.
  •  
12.
  •  
13.
  •  
14.
  •  
15.
  •  
16.
  •  
17.
  •  
18.
  •  
19.
  •  
Skapa referenser, mejla, bekava och länka
  • Resultat 1-19 av 19

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy