SwePub
Sök i SwePub databas

  Utökad sökning

Träfflista för sökning "id:"swepub:oai:prod.swepub.kib.ki.se:1951412" "

Sökning: id:"swepub:oai:prod.swepub.kib.ki.se:1951412"

  • Resultat 1-1 av 1
Sortera/gruppera träfflistan
   
NumreringReferensOmslagsbildHitta
1.
  • Gardino, Alexandra K, et al. (författare)
  • Transient Non-native Hydrogen Bonds Promote Activation of a Signaling Protein
  • 2009
  • Ingår i: Cell. - : Elsevier BV. - 0092-8674 .- 1097-4172. ; 139:6, s. 1109-18
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract
    • SummaryPhosphorylation is a common mechanism for activating proteins within signaling pathways. Yet, the molecular transitions between the inactive and active conformational states are poorly understood. Here we quantitatively characterize the free-energy landscape of activation of a signaling protein, nitrogen regulatory protein C (NtrC), by connecting functional protein dynamics of phosphorylation-dependent activation to protein folding and show that only a rarely populated, pre-existing active conformation is energetically stabilized by phosphorylation. Using nuclear magnetic resonance (NMR) dynamics, we test an atomic scale pathway for the complex conformational transition, inferred from molecular dynamics simulations (Lei et al., 2009). The data show that the loss of native stabilizing contacts during activation is compensated by non-native transient atomic interactions during the transition. The results unravel atomistic details of native-state protein energy landscapes by expanding the knowledge about ground states to transition landscapes.
  •  
Skapa referenser, mejla, bekava och länka
  • Resultat 1-1 av 1

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy