Sökning: WFRF:(Chakrabarti Supriya)
> (2020-2022) >
A litmus test for c...
A litmus test for classifying recognition mechanisms of transiently binding proteins
-
- Chakrabarti, Kalyan S. (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Olsson, Simon, 1985 (författare)
- Freie Universität Berlin,Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Pratihar, Supriya (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
visa fler...
-
- Giller, Karin (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Overkamp, Kerstin (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Lee, Ko On (författare)
- Korea Basic Science Institute
-
- Gapsys, Vytautas (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Ryu, Kyoung Seok (författare)
- Korea Basic Science Institute
-
- de Groot, Bert L. (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Noé, Frank (författare)
- Freie Universität Berlin,Rice University
-
- Becker, Stefan (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
- Lee, Donghan (författare)
- University of Louisville
-
- Weikl, Thomas R. (författare)
- Max Planck Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. (MPG),Max Planck Society for the Advancement of Science (MPG)
-
- Griesinger, Christian (författare)
- Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2022-07-01
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723 .- 2041-1723. ; 13:1
- Relaterad länk:
-
https://research.cha... (primary) (free)
-
visa fler...
-
https://research.cha...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Partner recognition in protein binding is critical for all biological functions, and yet, delineating its mechanism is challenging, especially when recognition happens within microseconds. We present a theoretical and experimental framework based on straight-forward nuclear magnetic resonance relaxation dispersion measurements to investigate protein binding mechanisms on sub-millisecond timescales, which are beyond the reach of standard rapid-mixing experiments. This framework predicts that conformational selection prevails on ubiquitin’s paradigmatic interaction with an SH3 (Src-homology 3) domain. By contrast, the SH3 domain recognizes ubiquitin in a two-state binding process. Subsequent molecular dynamics simulations and Markov state modeling reveal that the ubiquitin conformation selected for binding exhibits a characteristically extended C-terminus. Our framework is robust and expandable for implementation in other binding scenarios with the potential to show that conformational selection might be the design principle of the hubs in protein interaction networks.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Bioinformatik och systembiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Bioinformatics and Systems Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Chakrabarti, Kal ...
-
Olsson, Simon, 1 ...
-
Pratihar, Supriy ...
-
Giller, Karin
-
Overkamp, Kersti ...
-
Lee, Ko On
-
visa fler...
-
Gapsys, Vytautas
-
Ryu, Kyoung Seok
-
de Groot, Bert L ...
-
Noé, Frank
-
Becker, Stefan
-
Lee, Donghan
-
Weikl, Thomas R.
-
Griesinger, Chri ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biofysik
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Strukturbiologi
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Bioinformatik oc ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Chalmers tekniska högskola