↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Träfflista för sökning "WFRF:(MANNERVIK B) srt2:(2000-2004)"

Sökning: WFRF:(MANNERVIK B) > (2000-2004)

Resultat 1-10 av 32

Sortera/gruppera träfflistan

Sortering: Träffar per sida:

Numrering	Referens	Omslagsbild	Hitta
1.	Dreij, K, et al. (författare) Catalytic activities of human alpha class glutathione transferases toward carcinogenic dibenzo[a,l]pyrene diol epoxides 2002 Ingår i: Chemical research in toxicology. - : American Chemical Society (ACS). - 0893-228X .- 1520-5010. ; 15, s. 825-831 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
2.	Njalsson, R, et al. (författare) Kinetic properties of missense mutations in patients with glutathione synthetase deficiency 2000 Ingår i: The Biochemical journal. - 0264-6021. ; 349:Pt 1, s. 275-279 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
3.	Cocco, R, et al. (författare) The folding and stability of human alpha class glutathione transferase A1-1 depend on distinct roles of a conserved N-capping box and hydrophobic staple motif 2001 Ingår i: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. - : AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC. - 0021-9258. ; 276:34, s. 32177-32183 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract An N-capping box and a hydrophobic staple motif are strictly conserved in the core of all known glutathione S-transferases (GST). In the present work, mutations of hGSTA1-1 enzyme residues forming these motifs have been generated. The analysis of S154A, D
4.	Dragani, B, et al. (författare) Role of conserved local motifs in folding and stability of hGSTP1-1 2001 Ingår i: CHEMICO-BIOLOGICAL INTERACTIONS. - : ELSEVIER SCI IRELAND LTD. - 0009-2797. ; 133:1-3, s. 17-18 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract We investigated, by site directed mutagenesis, the role played by a conserved N-capping box and hydrophobic staple motif in the folding and stability of human GSTPl-1. The corresponding mutants, I149A, S150A, D153A and Y154A, in which these motifs have be
5.	Dreij, K, et al. (författare) Inactivation of carcinogenic diol epoxides of dibenzo[a,l]pyrene (dibenzo[def,p]chrysene) by human alpha class glutathione transferases 2002 Ingår i: POLYCYCLIC AROMATIC COMPOUNDS. - : Informa UK Limited. - 1040-6638 .- 1563-5333. ; 22, s. 823-829 Tidskriftsartikel (övrigt vetenskapligt/konstnärligt)
6.	Hamilton, DS, et al. (författare) Mechanism of the glutathione transferase-catalyzed conversion of antitumor2-crotonyloxymethyl-2-cycloalkenones to GSH adducts. 2003 Ingår i: J Am Chem Soc. ; 125, s. 15049- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
7.	Jiang, FY, et al. (författare) Examination of the transcription factor NtcA-binding motif by in vitro selection of DNA sequences from a random library 2000 Ingår i: Journal of Molecular Biology. - : Elsevier BV. - 0022-2836 .- 1089-8638. ; 301:4, s. 783-793 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract A recursive in vitro selection among random DNA sequences was used for analysis of the cyanobacterial transcription factor NtcA-binding motifs. An eight-base palindromic sequence, TGTA-(N-8)-TACA, was found to be the optimal NtcA-binding sequence. The mor
8.	Mannervik, B, et al. (författare) Evolutionary design of glutathione-linked proteins in vivo and in vitro based on sampling of modules from pre-existing structures 2001 Ingår i: CHEMICO-BIOLOGICAL INTERACTIONS. - : ELSEVIER SCI IRELAND LTD. - 0009-2797. ; 133:1-3, s. 3-6 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract Structural studies suggest that naturally occurring proteins represent a limited number of folds. It would appear that the evolution of novel protein functions to a large extent involves redesign of stable peptide scaffolds by means of combinatorial prote
9.	Stenberg, G, et al. (författare) A conserved "hydrophobic staple motif" plays a crucial role in the refolding of human glutathione transferase P1-1 2000 Ingår i: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. - : AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC. - 0021-9258. ; 275:14, s. 10421-10428 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract The specific (i, i+5) hydrophobic staple interaction involving a helix residue and a second residue located in the turn preceding the helix is a recurrent motif at the N terminus of alpha-helices, This motif is strictly conserved in the core of all solubl
10.	Stenberg, G, et al. (författare) A conserved 'hydrophobic staple motif' plays a crucial role in the refolding of human glutathione transferase Pl-l 2001 Ingår i: CHEMICO-BIOLOGICAL INTERACTIONS. - : ELSEVIER SCI IRELAND LTD. - 0009-2797. ; 133:1-3, s. 49-50 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract A hydrophobic staple motif is strictly conserved in the core of all soluble glutathione transferases (GSTs) as well as in other protein structures. The role of this local interaction in folding and stability of human GSTP1-1 has been analysed by site dire

Skapa referenser, mejla, bekava och länka

Länka till träfflistan

Resultat 1-10 av 32

Avgränsa träffmängd

Typ av publikation: tidskriftsartikel (30); recension (2)

Typ av innehåll: refereegranskat (28); övrigt vetenskapligt/konstnärligt (4)

Författare/redaktör: Mannervik, B. (32); Stenberg, G. (8); WIDERSTEN, M (6); Johansson, AS (5); Jemth, P (5); Gustafsson, A (4); visa fler...; Hubatsch, I (4); Cocco, R (4); Dragani, B (4); Aceto, A (4); Hansson, LO (3); Persson, MAA (2); Ridderstrom, M (2); Morgenstern, R (2); Dreij, K (2); Cameron, AD (2); Seidel, A (2); Jernstrom, B (2); Sundberg, K (2); Olin, B (2); Principe, DR (2); Edalat, M (2); Zhang, X. (1); Carlsson, K (1); Carlsson, B (1); Jiang, FY (1); Persson, B (1); Larsson, A (1); Bergman, B (1); Pettersson, S (1); Norgren, S (1); Andersson, AK (1); Svensson, R (1); Hasler, JA (1); Ding, Z. (1); Jones, TA (1); Lien, S. (1); Parker, MW (1); Njalsson, R (1); BOARD, PG (1); Nordling, E (1); Creighton, DJ (1); Paludi, D (1); Frickel, EM (1); Gardner, JL (1); Bammler, TK (1); Gallagher, EP (1); Hamilton, DS (1); Houk, KN (1); Ganem, B (1); visa färre...

Lärosäte: Uppsala universitet (29); Karolinska Institutet (7)

Språk: Engelska (32)

Forskningsämne (UKÄ/SCB): Naturvetenskap (2)

År

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
LIBRIS.kb.se

pil uppåt

Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy