SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Mannini A)
 

Sökning: WFRF:(Mannini A) > (2019) > Trodusquemine enhan...

Trodusquemine enhances Aβ42 aggregation but suppresses its toxicity by displacing oligomers from cell membranes

Limbocker, Ryan (författare)
University of Cambridge
Chia, Sean (författare)
University of Cambridge
Ruggeri, Francesco S. (författare)
University of Cambridge
visa fler...
Perni, Michele (författare)
University of Cambridge
Cascella, Roberta (författare)
University of Florence
Heller, Gabriella T. (författare)
University of Cambridge
Meisl, Georg (författare)
University of Cambridge
Mannini, Benedetta (författare)
University of Cambridge
Habchi, Johnny (författare)
University of Cambridge
Michaels, Thomas C.T. (författare)
Harvard University,University of Cambridge
Challa, Pavan K. (författare)
University of Cambridge
Ahn, Minkoo (författare)
University of Cambridge
Casford, Samuel T. (författare)
University of Cambridge
Fernando, Nilumi (författare)
University of Cambridge
Xu, Catherine K. (författare)
University of Cambridge
Kloss, Nina D. (författare)
University of Cambridge
Cohen, Samuel I.A. (författare)
University of Cambridge
Kumita, Janet R. (författare)
University of Cambridge
Cecchi, Cristina (författare)
University of Florence
Zasloff, Michael (författare)
Georgetown University
Linse, Sara (författare)
Lund University,Lunds universitet,NanoLund: Centre for Nanoscience,Annan verksamhet, LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Other operations, LTH,Faculty of Engineering, LTH,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Knowles, Tuomas P.J. (författare)
University of Cambridge
Chiti, Fabrizio (författare)
University of Florence
Vendruscolo, Michele (författare)
University of Cambridge
Dobson, Christopher M. (författare)
University of Cambridge
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2019-01-15
2019
Engelska.
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723. ; 10:1
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Transient oligomeric species formed during the aggregation process of the 42-residue form of the amyloid-β peptide (Aβ42) are key pathogenic agents in Alzheimer’s disease (AD). To investigate the relationship between Aβ42 aggregation and its cytotoxicity and the influence of a potential drug on both phenomena, we have studied the effects of trodusquemine. This aminosterol enhances the rate of aggregation by promoting monomer-dependent secondary nucleation, but significantly reduces the toxicity of the resulting oligomers to neuroblastoma cells by inhibiting their binding to the cellular membranes. When administered to a C. elegans model of AD, we again observe an increase in aggregate formation alongside the suppression of Aβ42-induced toxicity. In addition to oligomer displacement, the reduced toxicity could also point towards an increased rate of conversion of oligomers to less toxic fibrils. The ability of a small molecule to reduce the toxicity of oligomeric species represents a potential therapeutic strategy against AD.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Läkemedelskemi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Medicinal Chemistry (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy