↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Träfflista för sökning "WFRF:(Mitchinson C) "

Sökning: WFRF:(Mitchinson C)

Resultat 1-5 av 5

Sortera/gruppera träfflistan

Sortering: Träffar per sida:

Numrering	Referens	Omslagsbild	Hitta
1.	Schick-Makaroff, K, et al. (författare) Divergent Perspectives on the Use of the Edmonton Symptom Assessment System (Revised) in Palliative Care 2020 Ingår i: Journal of hospice and palliative nursing : JHPN : the official journal of the Hospice and Palliative Nurses Association. - 1539-0705. ; 22:1, s. 75-81 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
2.	Sandgren, M., Gualfetti, P.J., Paech, C., Paech, S., Shaw, A., Gross, L.S., Saldajeno, M., Berglund, G.I., Jones, T.A. & Mitchinson, C. (författare) The Humicloa grisea Cel12A enzyme structure at 1.2 Å resolution and the impact of its free cysteine residues on thermal stability 2003 Ingår i: Protein Science. ; 12, s. 2782-2793 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
3.	Berglund, P., et al. (författare) Altering the specificity of subtilisin B. lentus by combining site-directed mutagenesis and chemical modification 1996 Ingår i: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 0960-894X .- 1464-3405. ; 6:21, s. 2507-2512 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract The thiol side chain of the M222C mutant of the subtilisin from Bacillus lentus (SBL) has been chemically modified by methyl-, aminoethyl-, and sulfonatoethylthiosulfonate reagents. Introduction of charged residues into the active site of the enzyme reduced the catalytic efficiency with Suc-AAPF-pNA as the substrate, but resulted in better binding of sterically demanding boronic acid inhibitors.
4.	Sandgren, M., Guafetti, P.J., Shaw, A., Day, A.G., Gross, L., Saldajeno, M., Jones,T.A. & Mitchinson, C. (författare) Comparison of family 12 glucosyl hydrolases and recruitment of substitutions important for stability 2003 Ingår i: Protein Science. ; 12, s. 848-860 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
5.	Sandgren, M, et al. (författare) The X-ray crystal structure of the Trichoderma reesei family 12 endoglucanase 3, Cel12A, at 1.9 angstrom resolution 2001 Ingår i: JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY. - : ACADEMIC PRESS LTD. - 0022-2836. ; 308:2, s. 295-310 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract We present the three-dimensional structure of Trichoderma reesei endoglucanase 3 (Cell2A), a small, 218 amino acid residue (24.5 kDa), neutral pi, glycoside hydrolase family 12 cellulase that lacks a cellulose-binding module. The structure has been determ

Skapa referenser, mejla, bekava och länka

Länka till träfflistan

Resultat 1-5 av 5

Avgränsa träffmängd

Typ av publikation: tidskriftsartikel (5)

Typ av innehåll: refereegranskat (5)

Författare/redaktör: Mitchinson, C. (2); Lee, H. (1); Gold, M. (1); Wang, S (1); Edwards, T. (1); Williams, B (1); visa fler...; Ratner, P (1); Krawczyk, M. (1); Berglund, P (1); Sandgren, M (1); Ewing, G. (1); Grande, G. (1); Johnson, MA (1); Shaw, A. (1); Brown, S (1); Cohen, R (1); Arestedt, K (1); Santana, M (1); Stahlberg, J. (1); Jones, TA (1); Cameron, AD (1); Stabile, M. R. (1); Jones, J. B. (1); Bott, R. R. (1); Graycar, T. P. (1); Roberts, D (1); Ohlen, J (1); Lauck, S. (1); Baxter, S. (1); Schick-Makaroff, K. (1); Cuthbertson, L. (1); Sawatzky, R (1); Kogan, N (1); Sandgren, M., Gualfe ... (1); Sandgren, M., Guafet ... (1); Ropp, TH (1); Bott, SWR (1); Beveridge, C (1); Bottorff, J (1); Bryan, S (1); Cory, S (1); Dodek, P (1); Donald, E (1); Friesen, J (1); Gadermann, A (1); Garland, E (1); Friesen, D (1); Haskins, J (1); Harding, W (1); Heyland, D (1); visa färre...

Lärosäte: Uppsala universitet (3); Kungliga Tekniska Högskolan (1); Karolinska Institutet (1)

Språk: Engelska (5)

Forskningsämne (UKÄ/SCB): Teknik (1)

År

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
LIBRIS.kb.se

pil uppåt

Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy