↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Träfflista för sökning "WFRF:(Terol P) srt2:(2015-2019)"

Sökning: WFRF:(Terol P) > (2015-2019)

Resultat 1-3 av 3

Sortera/gruppera träfflistan

Sortering: Träffar per sida:

Numrering	Referens	Omslagsbild	Hitta
1.	Goetghebuer, T, et al. (författare) Time to Switch to Second-line Antiretroviral Therapy in Children With Human Immunodeficiency Virus in Europe and Thailand 2018 Ingår i: Clinical infectious diseases : an official publication of the Infectious Diseases Society of America. - : Oxford University Press (OUP). - 1537-6591. ; 66:4, s. 594-603 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
2.	Crichton, S, et al. (författare) Height and timing of growth spurt during puberty in young people living with vertically acquired HIV in Europe and Thailand 2019 Ingår i: AIDS (London, England). - 1473-5571. ; 33:12, s. 1897-1910 Tidskriftsartikel (refereegranskat)
3.	Aran Terol, P., et al. (författare) Solvent exposure of Tyr10 as a probe of structural differences between monomeric and aggregated forms of the amyloid-β peptide 2015 Ingår i: Biochemical and Biophysical Research Communications. - : Elsevier BV. - 1090-2104 .- 0006-291X. ; 468:4, s. 696-701 Tidskriftsartikel (refereegranskat)abstract Aggregation of amyloid-β (Aβ) peptides is a characteristic pathological feature of Alzheimer's disease. We have exploited the relationship between solvent exposure and intrinsic fluorescence of a single tyrosine residue, Tyr10, in the Aβ sequence to probe structural features of the monomeric, oligomeric and fibrillar forms of the 42-residue Aβ1-42. By monitoring the quenching of Tyr10 fluorescence upon addition of water-soluble acrylamide, we show that in Aβ1-42 oligomers this residue is solvent-exposed to a similar extent to that found in the unfolded monomer. By contrast, Tyr10 is significantly shielded from acrylamide quenching in Aβ1-42 fibrils, consistent with its proximity to the fibrillar cross-β core. Furthermore, circular dichroism measurements reveal that Aβ1-42 oligomers have a considerably lower β-sheet content than the Aβ1-42 fibrils, indicative of a less ordered molecular arrangement in the former. Taken together these findings suggest significant differences in the structural assembly of oligomers and fibrils that are consistent with differences in their biological effects.

Skapa referenser, mejla, bekava och länka

Länka till träfflistan

Resultat 1-3 av 3

Avgränsa träffmängd

Typ av publikation: tidskriftsartikel (3)

Typ av innehåll: refereegranskat (3)

Författare/redaktör: Giacomet, V (2); Maccabruni, A (2); Mur, A (2); Marczynska, M (2); Wyler, CA (2); Rudin, C (2); visa fler...; Duppenthaler, A (2); Moreno, D. (2); Schmid, P. (2); Perez, C. (2); Weber, R. (2); Alvarez, C. (2); Pantaleo, G (2); Freeman, A (2); Evans, J. (2); Boucher, CAB (2); Romano, A (2); Eisenhut, M (2); Gibb, DM (2); Harper, L (2); Butler, K (2); Mazza, A (2); Cellini, M (2); Lyall, H (2); Sharland, M (2); Sloper, K (2); Reiss, P (2); Hoffmann, M. (2); Mendez, M (2); van Rossum, AMC (2); Garzon, M (2); Saavedra, J (2); Battegay, M (2); Bernasconi, E (2); Hosli, I (2); Vernazza, P (2); Hainaut, M (2); Fortuny, C (2); Aebi-Popp, K (2); de Tejada, BM (2); Fehr, J (2); Grawe, C (2); Perez, A. (2); Martínez, J. (2); Jones, L (2); Bustillo, M (2); Berkhout, B (2); Trkola, A (2); Alvarez, S (2); Hancock, J (2); visa färre...

Lärosäte: Karolinska Institutet (2); Chalmers tekniska högskola (1)

Språk: Engelska (3)

Forskningsämne (UKÄ/SCB): Naturvetenskap (1); Medicin och hälsovetenskap (1)

År

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
LIBRIS.kb.se

pil uppåt

Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy