Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/222623" >
Paramagnetic ligand...
Paramagnetic ligand tagging to identify protein binding sites
-
- Brath, Ulrika (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
-
- Swami, S.I. 1976 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
-
- Veiga, Alberte X., 1979 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
-
visa fler...
-
Tung, C.C. (författare)
-
Van Petegem, F. (författare)
-
- Erdelyi, Mate, 1975 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Swedish NMR Centre at Göteborg University,Department of Chemistry and Molecular Biology,organisk kemi
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2015-08-27
- 2015
- Engelska.
-
Ingår i: Journal of the American Chemical Society. - : American Chemical Society (ACS). - 0002-7863 .- 1520-5126. ; 137:35, s. 11391-11398
- Relaterad länk:
-
https://pubs.acs.org...
-
visa fler...
-
https://gup.ub.gu.se...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Transient biomolecular interactions are the cornerstones of the cellular machinery. The identification of the binding sites for low affinity molecular encounters is essential for the development of high affinity pharmaceuticals from weakly binding leads but is hindered by the lack of robust methodologies for characterization of weakly binding complexes. We introduce a paramagnetic ligand tagging approach that enables localization of low affinity protein–ligand binding clefts by detection and analysis of intermolecular protein NMR pseudocontact shifts, which are invoked by the covalent attachment of a paramagnetic lanthanoid chelating tag to the ligand of interest. The methodology is corroborated by identification of the low millimolar volatile anesthetic interaction site of the calcium sensor protein calmodulin. It presents an efficient route to binding site localization for low affinity complexes and is applicable to rapid screening of protein–ligand systems with varying binding affinity.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Other Basic Medicine (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Organisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Organic Chemistry (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences (hsv//eng)
Nyckelord
- paramagnetic
- NMR
- calmodulin
- sevoflurane
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas