Sökning: WFRF:(Pett Christian)
> (2016) >
Distinctive MS/MS F...
Distinctive MS/MS Fragmentation Pathways of Glycopeptide-Generated Oxonium Ions Provide Evidence of the Glycan Structure.
-
Yu, Jin (författare)
-
Schorlemer, Manuel (författare)
-
- Toledo, Alejandro Gomez (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin,Institute of Biomedicine, Department of Clinical Chemistry and Transfusion Medicine
-
visa fler...
-
Pett, Christian (författare)
-
- Sihlbom, Carina, 1973 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Core Facilities, Proteomics,Core Facilities, Proteomics
-
- Larson, Göran, 1953 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin,Institute of Biomedicine, Department of Clinical Chemistry and Transfusion Medicine
-
Westerlind, Ulrika (författare)
-
- Nilsson, Jonas, 1970 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin,Institute of Biomedicine, Department of Clinical Chemistry and Transfusion Medicine
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2015-12-11
- 2016
- Engelska.
-
Ingår i: Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany). - : Wiley. - 1521-3765. ; 22:3, s. 1114-1124
- Relaterad länk:
-
https://gup.ub.gu.se...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Post-translational glycosylation of proteins play key roles in cellular processes and the site-specific characterisation of glycan structures is critical to understanding these events. Given the challenges regarding identification of glycan isomers, glycoproteomic studies generally rely on the assumption of conserved biosynthetic pathways. However, in a recent study, we found characteristically different HexNAc oxonium ion fragmentation patterns that depend on glycan structure. Such patterns could be used to distinguish between glycopeptide structural isomers. To acquire a mechanistic insight, deuterium-labelled glycopeptides were prepared and analysed. We found that the HexNAc-derived m/z 126 and 144 oxonium ions, differing in mass by H2 O, had completely different structures and that high-mannose N-glycopeptides generated abundant Hex-derived oxonium ions. We describe the oxonium ion decomposition mechanisms and the relative abundance of oxonium ions as a function of collision energy for a number of well-defined glycan structures, which provide important information for future glycoproteomic studies.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Other Basic Medicine (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Klinisk medicin -- Klinisk laboratoriemedicin (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Clinical Medicine -- Clinical Laboratory Medicine (hsv//eng)
Nyckelord
- Mass spectrometry
- glycopeptide
- oxonium ions
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Yu, Jin
-
Schorlemer, Manu ...
-
Toledo, Alejandr ...
-
Pett, Christian
-
Sihlbom, Carina, ...
-
Larson, Göran, 1 ...
-
visa fler...
-
Westerlind, Ulri ...
-
Nilsson, Jonas, ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Medicinska och f ...
-
och Andra medicinska ...
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Klinisk medicin
-
och Klinisk laborato ...
- Artiklar i publikationen
-
Chemistry (Weinh ...
-
Chemistry - A Eu ...
- Av lärosätet
-
Göteborgs universitet