SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Rutsdottir G.)
 

Sökning: WFRF:(Rutsdottir G.) > (2018) > Structural modellin...

Structural modelling of the DNAJB6 oligomeric chaperone shows a peptide-binding cleft lined with conserved S/T-residues at the dimer interface

Söderberg, Christopher A.G. (författare)
Lund University,Lunds universitet,MAX IV-laboratoriet,MAX IV Laboratory
Månsson, Cecilia (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Bernfur, Katja (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
visa fler...
Rutsdottir, Gudrun (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Härmark, Johan, 1984- (författare)
KTH Royal Institute of Technology,Karolinska Institutet,KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, Stockholm, Sweden.
Rajan, Sreekanth (författare)
Nanyang Technol Univ, Sch Biol Sci, Singapore 637551, Singapore.,Nanyang Technological University
Al-Karadaghi, Salam (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Rasmussen, Morten (författare)
Univ Southern Denmark, Dept Biochem & Mol Biol, Odense, Denmark.,University of Southern Denmark
Hojrup, Peter (författare)
Univ Southern Denmark, Dept Biochem & Mol Biol, Odense, Denmark.,University of Southern Denmark
Hebert, Hans (författare)
KTH Royal Institute of Technology,Karolinska Institutet,KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, Stockholm, Sweden.
Emanuelsson, Cecilia (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2018-03-26
2018
Engelska.
Ingår i: Scientific Reports. - : NATURE PUBLISHING GROUP. - 2045-2322. ; 8
Relaterad länk:
https://www.nature.c...
visa fler...
http://dx.doi.org/10... (free)
https://urn.kb.se/re...
https://doi.org/10.1...
http://kipublication...
https://lup.lub.lu.s...
visa färre...
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • = The remarkably efficient suppression of amyloid fibril formation by the DNAJB6 chaperone is dependent on a set of conserved S/T-residues and an oligomeric structure, features unusual among DNAJ chaperones. We explored the structure of DNAJB6 using a combination of structural methods. Lysine-specific crosslinking mass spectrometry provided distance constraints to select a homology model of the DNAJB6 monomer, which was subsequently used in crosslink-assisted docking to generate a dimer model. A peptide-binding cleft lined with S/T-residues is formed at the monomer-monomer interface. Mixed isotope crosslinking showed that the oligomers are dynamic entities that exchange subunits. The purified protein is well folded, soluble and composed of oligomers with a varying number of subunits according to small-angle X-ray scattering (SAXS). Elongated particles (160 x 120 angstrom) were detected by electron microscopy and single particle reconstruction resulted in a density map of 20 angstrom resolution into which the DNAJB6 dimers fit. The structure of the oligomer and the S/T-rich region is of great importance for the understanding of the function of DNAJB6 and how it can bind aggregation-prone peptides and prevent amyloid diseases.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy