SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Saletti P)
 

Sökning: WFRF:(Saletti P) > Midtvedt Daniel 1988 > The Matrix protein ...

The Matrix protein M1 from influenza C virus induces tubular membrane invaginations in an in vitro cell membrane model

Saletti, D. (författare)
Physico-Chimie Curie,Sorbonne Université,Sorbonne University
Radzimanowski, J. (författare)
Université Grenoble Alpes,Grenoble Alpes University
Effantin, G. (författare)
Université Grenoble Alpes,Grenoble Alpes University
visa fler...
Midtvedt, Daniel, 1988 (författare)
Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
Mangenot, S. (författare)
Physico-Chimie Curie,Sorbonne Université,Sorbonne University
Weissenhorn, W. (författare)
Université Grenoble Alpes,Grenoble Alpes University
Bassereau, P. (författare)
Physico-Chimie Curie,Sorbonne Université,Sorbonne University
Bally, Marta, 1981 (författare)
Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2017-01-25
2017
Engelska.
Ingår i: Scientific Reports. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2045-2322 .- 2045-2322. ; 7
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Matrix proteins from enveloped viruses play an important role in budding and stabilizing virus particles. In order to assess the role of the matrix protein M1 from influenza C virus (M1-C) in plasma membrane deformation, we have combined structural and in vitro reconstitution experiments with model membranes. We present the crystal structure of the N-terminal domain of M1-C and show by Small Angle X-Ray Scattering analysis that full-length M1-C folds into an elongated structure that associates laterally into ring-like or filamentous polymers. Using negatively charged giant unilamellar vesicles (GUVs), we demonstrate that M1-C full-length binds to and induces inward budding of membrane tubules with diameters that resemble the diameter of viruses. Membrane tubule formation requires the C-terminal domain of M1-C, corroborating its essential role for M1-C polymerization. Our results indicate that M1-C assembly on membranes constitutes the driving force for budding and suggest that M1-C plays a key role in facilitating viral egress.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Fysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Physical Sciences (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy