SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Benussi L)
 

Sökning: WFRF:(Benussi L) > (2011) > A window into the h...

A window into the heterogeneity of human cerebrospinal fluid Aβ peptides

Ghidoni, R (författare)
Paterlini, A (författare)
Albertini, V (författare)
visa fler...
Stoppani, E (författare)
Binetti, G (författare)
Fuxe, K (författare)
Karolinska Institutet
Benussi, L (författare)
Agnati, LF (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Hindawi Limited, 2011
2011
Engelska.
Ingår i: Journal of biomedicine & biotechnology. - : Hindawi Limited. - 1110-7251 .- 1110-7243. ; 2011, s. 697036-
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The initiating event in Alzheimer's disease (AD) is an imbalance in the production and clearance of amyloid beta (Aβ) peptides leading to the formation of neurotoxic brain Aβassemblies. Cerebrospinal Fluid (CSF), which is a continuum of the brain, is an obvious source of markers reflecting central neuropathologic features of brain diseases. In this review, we provide an overview and update on our current understanding of the pathobiology of human CSF Aβpeptides. Specifically, we focused our attention on the heterogeneity of the CSF Aβworld discussing (1) basic research studies and what has been translated to clinical practice, (2) monomers and other soluble circulating Aβassemblies, and (3) communication modes for Aβpeptides and their microenvironment targets. Finally, we suggest that Aβpeptides as well as other key signals in the central nervous system (CNS), mainly involved in learning and hence plasticity, may have a double-edged sword action on neuron survival and function.

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy