SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-14208"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-14208" > Combining phage and...

  • Kronqvist, NinaKTH,Molekylär Bioteknologi (författare)

Combining phage and staphylococcal surface display for generation of ErbB3-specific Affibody molecules

  • Artikel/kapitelEngelska2011

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2010-12-21
  • Oxford University Press (OUP),2011
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kth-14208
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-14208URI
  • https://doi.org/10.1093/protein/gzq118DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-147024URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • QC 20100726 Uppdaterad från manuskript till artikel i tidskrift (20110408)
  • Emerging evidence suggests that the catalytically inactive ErbB3 (HER3) protein plays a fundamental role in normal tyrosine kinase receptor signaling as well as in aberrant functioning of these signaling pathways, resulting in several forms of human cancers. ErbB3 has recently also been implicated in resistance to ErbB2-targeting therapies. Here we report the generation of high-affinity ErbB3-specific Affibody molecules intended for future molecular imaging and biotherapeutic applications. Using a high-complexity phage-displayed Affibody library, a number of ErbB3 binders were isolated and specific cell-binding activity was demonstrated in immunofluorescence microscopic studies. Subsequently, a second-generation library was constructed based on sequences of the candidates from the phage display selection. By exploiting the sensitive affinity discrimination capacity of a novel bacterial surface display technology, the affinity of candidate Affibody molecules was further increased down to subnanomolar affinity. In summary, the demonstrated specific targeting of native ErbB3 receptor on human cancer cell lines as well as competition with the heregulin/ErbB3 interaction indicates that these novel biological agents may become useful tools for diagnostic and therapeutic targeting of ErbB3-expressing cancers. Our studies also highlight the powerful approach of combining the advantages of different display technologies for generation of functional high-affinity protein-based binders. Potential future applications, such as radionuclide-based diagnosis and treatment of human cancers are discussed.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Malm, Magdalena,1983-KTH,Molekylär Bioteknologi(Swepub:kth)u1cmkpee (författare)
  • Göstring, LovisaUppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap(Swepub:uu)lovgo732 (författare)
  • Gunneriusson, Elin (författare)
  • Nilsson, MartinAffibody AB, Stockholm, Sweden (författare)
  • Höidén-Guthenberg, IngmarieAffibody AB, Stockholm, Sweden (författare)
  • Gedda, LarsUppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap(Swepub:uu)larsgedd (författare)
  • Frejd, Fredrik Y.Uppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap(Swepub:uu)freni195 (författare)
  • Ståhl, StefanKTH,Molekylär Bioteknologi(Swepub:kth)u1svy8i4 (författare)
  • Löfblom, JohnKTH,Molekylär Bioteknologi(Swepub:kth)u1z7cgkl (författare)
  • KTHMolekylär Bioteknologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Protein Engineering Design & Selection: Oxford University Press (OUP)24:4, s. 385-3961741-01261741-0134

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy