Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-328065" >
The fimbrial adhesi...
The fimbrial adhesin F17-G of enterotoxigenic Escherichia coli has an immunoglobulin-like lectin domain that binds N-acetylglucosamine
-
Buts, L (författare)
-
Bouckaert, J (författare)
-
De Genst, E (författare)
-
visa fler...
-
Loris, R (författare)
-
Oscarson, S (författare)
-
- Lahmann, Martina, Docent i kemi, 1963- (författare)
- Department of Organic Chemistry, Arrhenius Laboratory, Stockholm University, Stockholm, Sweden
-
Messens, J (författare)
-
Brosens, E (författare)
-
Wyns, L (författare)
-
De Greve, H (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2004-01-28
- 2003
- Engelska.
-
Ingår i: Molecular Microbiology. - : Wiley. - 0950-382X .- 1365-2958. ; 49:3, s. 705-715
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://onlinelibrar...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The F17-G adhesin at the tip of flexible F17 fimbriae of enterotoxigenic Escherichia coli mediates binding to N-acetyl-beta-D-glucosamine-presenting receptors on the microvilli of the intestinal epithelium of ruminants. We report the 1.7 Angstrom resolution crystal structure of the lectin domain of F17-G, both free and in complex with N-acetylglucosamine. The monosaccharide is bound on the side of the ellipsoid-shaped protein in a conserved site around which all natural variations of F17-G are clustered. A model is proposed for the interaction between F17-fimbriated E. coli and microvilli with enhanced affinity compared with the binding constant we determined for F17-G binding to N-acetylglucosamine (0.85 mM(-1)). Unexpectedly, the F17-G structure reveals that the lectin domains of the F17-G, PapGII and FimH fimbrial adhesins all share the immunoglobulin-like fold of the structural components (pilins) of their fimbriae, despite lack of any sequence identity. Fold comparisons with pilin and chaperone structures of the chaperone/usher pathway highlight the central role of the C-terminal beta-strand G of the immunoglobulin-like fold and provides new insights into pilus assembly, function and adhesion.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Buts, L
-
Bouckaert, J
-
De Genst, E
-
Loris, R
-
Oscarson, S
-
Lahmann, Martina ...
-
visa fler...
-
Messens, J
-
Brosens, E
-
Wyns, L
-
De Greve, H
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Molecular Microb ...
- Av lärosätet
-
Kungliga Tekniska Högskolan