Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-328162" >
Abilities of the BR...
Abilities of the BRICHOS domain to prevent neurotoxicity and fibril formation are dependent on a highly conserved Asp residue
-
- Chen, G. (författare)
- Karolinska Institutet
-
Andrade-Talavera, Y. (författare)
-
- Zhong, Xueying (författare)
- KTH,Medicinteknik och hälsosystem
-
visa fler...
-
Hassan, S. (författare)
-
- Biverstål, H. (författare)
- Karolinska Institutet
-
Poska, H. (författare)
-
- Abelein, A. (författare)
- Karolinska Institutet
-
Leppert, A. (författare)
-
- Kronqvist, N. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Rising, Anna (författare)
- Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB),Karolinska Institute
-
- Hebert, Hans (författare)
- KTH,Medicinteknik och hälsosystem
-
- Koeck, Philip J. B. (författare)
- Karolinska Institutet,KTH,Strukturell bioteknik
-
Fisahn, A. (författare)
-
Johansson, J. (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
-
- 2022
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: RSC Chemical Biology. - : Royal Society of Chemistry (RSC). - 2633-0679. ; 3:11, s. 1342-1358
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
http://kipublication...
-
https://res.slu.se/i...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Proteins can self-assemble into amyloid fibrils or amorphous aggregates and thereby cause disease. Molecular chaperones can prevent both these types of protein aggregation, but to what extent the respective mechanisms are overlapping is not fully understood. The BRICHOS domain constitutes a disease-associated chaperone family, with activities against amyloid neurotoxicity, fibril formation, and amorphous protein aggregation. Here, we show that the activities of BRICHOS against amyloid-induced neurotoxicity and fibril formation, respectively, are oppositely dependent on a conserved aspartate residue, while the ability to suppress amorphous protein aggregation is unchanged by Asp to Asn mutations. The Asp is evolutionarily highly conserved in >3000 analysed BRICHOS domains but is replaced by Asn in some BRICHOS families. The conserved Asp in its ionized state promotes structural flexibility and has a pKa value between pH 6.0 and 7.0, suggesting that chaperone effects can be differently affected by physiological pH variations.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Chen, G.
-
Andrade-Talavera ...
-
Zhong, Xueying
-
Hassan, S.
-
Biverstål, H.
-
Poska, H.
-
visa fler...
-
Abelein, A.
-
Leppert, A.
-
Kronqvist, N.
-
Rising, Anna
-
Hebert, Hans
-
Koeck, Philip J. ...
-
Fisahn, A.
-
Johansson, J.
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
RSC Chemical Bio ...
- Av lärosätet
-
Kungliga Tekniska Högskolan
-
Karolinska Institutet
-
Sveriges Lantbruksuniversitet