Oligomeric amyloid-beta induces early and widespread changes to the proteome in human iPSC-derived neurons

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:liu-169266" > Oligomeric amyloid-...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Sackmann, Christopher,1988-Linköpings universitet,Avdelningen för neurobiologi,Medicinska fakulteten,Region Östergötland, Klinisk patologi (författare)

Oligomeric amyloid-beta induces early and widespread changes to the proteome in human iPSC-derived neurons

Artikel/kapitelEngelska2020

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2020-04-16
Nature Publishing Group,2020
electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:liu-169266
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-169266URI
https://doi.org/10.1038/s41598-020-63398-6DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Funding Agencies|Swedish Research CouncilSwedish Research Council [MH: 523-2013-2735]; Swedish Alzheimer foundation; Swedish Brain Foundation; Hans-Gabriel and Alice Trolle-Wachtmeister Foundation for Medical Research; Konung Gustaf V:s och Drottning Victorias Frimurarestiftelse; Swedish Dementia Foundation; Linkoping University
Alzheimer’s disease (AD) is the most common form of dementia globally and is characterized by aberrant accumulations of amyloid-beta (Aβ) and tau proteins. Oligomeric forms of these proteins are believed to be most relevant to disease progression, with oligomeric amyloid-β (oAβ) particularly implicated in AD. oAβ pathology spreads among interconnected brain regions, but how oAβ induces pathology in these previously unaffected neurons requires further study. Here, we use well characterized iPSC-derived human neurons to study the early changes to the proteome and phosphoproteome after 24 h exposure to oAβ 1-42. Using nLC-MS/MS and label-free quantification, we identified several proteins that are differentially regulated in response to acute oAβ challenge. At this early timepoint, oAβ induced the decrease of TDP-43, heterogeneous nuclear ribonucleoproteins (hnRNPs), and coatomer complex I (COPI) proteins. Conversely, increases were observed in 20 S proteasome subunits and vesicle associated proteins VAMP1/2, as well as the differential phosphorylation of tau at serine 208. These changes show that there are widespread alterations to the neuronal proteome within 24 h of oAβ uptake, including proteins previously not shown to be related to neurodegeneration. This study provides new targets for the further study of early mediators of AD pathogenesis.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Hallbeck, Martin,1970-Linköpings universitet,Avdelningen för neurobiologi,Medicinska fakulteten,Region Östergötland, Klinisk patologi(Swepub:liu)marha90 (författare)
Linköpings universitetAvdelningen för neurobiologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Scientific Reports: Nature Publishing Group10:12045-2322

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Scientific Reports (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Sackmann, Christ ...; Hallbeck, Martin ...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Scientific Repor ...

Av lärosätet: Linköpings universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se