SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:lnu-39719"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:lnu-39719" > Solution Structure,...

  • Haugaard-Kedström, Linda M.Linnéuniversitetet,Institutionen för kemi och biomedicin (KOB),Univ Queensland, Australia (författare)

Solution Structure, Aggregation Behavior, and Flexibility of Human Relaxin-2.

  • Artikel/kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2015-01-15
  • American Chemical Society (ACS),2015
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:lnu-39719
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:lnu:diva-39719URI
  • https://doi.org/10.1021/cb500918vDOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Relaxin is a member of the relaxin/insulin peptide hormone superfamily and is characterized by a two-chain structure constrained by three disulfide bonds. Relaxin is a pleiotropic hormone and involved in a number of physiological and pathogenic processes, including collagen and cardiovascular regulation and tissue remodelling during pregnancy and cancer. Crystallographic and ultracentrifugation experiments have revealed that the human form of relaxin, H2 relaxin, self-associates into dimers, but the significance of this is poorly understood. Here, we present the NMR structure of a monomeric, amidated form of H2 relaxin and compare its features and behavior in solution to those of native H2 relaxin. The overall structure of H2 relaxin is retained in the monomeric form. H2 relaxin amide is fully active at the relaxin receptor RXFP1 and thus dimerization is not required for biological activity. Analysis of NMR chemical shifts and relaxation parameters identified internal motion in H2 relaxin at the pico-nanosecond and milli-microsecond time scales, which is commonly seen in other relaxin and insulin peptides and might be related to function.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Hossain, Mohammed AkhterUniv Melbourne, Australia (författare)
  • Daly, Norelle LUniv Queensland, Australia (författare)
  • Bathgate, Ross A DUniv Melbourne, Australia (författare)
  • Rinderknecht, ErnstNovartis Corp, USA (författare)
  • Wade, John DUniv Melbourne, Australia (författare)
  • Craik, David JUniv Queensland, Australia (författare)
  • Rosengren, K. JohanLinnéuniversitetet,Institutionen för kemi och biomedicin (KOB),Univ Queensland, Australia,Linnaeus Ctr Biomat Chem, BMC;BBCL(Swepub:lnu)erojo (författare)
  • LinnéuniversitetetInstitutionen för kemi och biomedicin (KOB) (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:ACS Chemical Biology: American Chemical Society (ACS)10:3, s. 891-9001554-89291554-8937

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy