SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:oru-28871"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:oru-28871" > Theoretical predict...

Theoretical prediction of the protein-protein interaction between Arabidopsis thaliana COP1 and UVR8

Wu, Min, 1986 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
Eriksson, Leif A, 1964 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
Strid, Åke, 1960- (författare)
Örebro universitet,Institutionen för naturvetenskap och teknik,Biokemi
 (creator_code:org_t)
2013-05-10
2013
Engelska.
Ingår i: Theoretical Chemistry accounts. - : Springer. - 1432-881X .- 1432-2234. ; 132:7
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • In plants, ultraviolet-B radiation (280-315 nm) regulates gene expression and plant morphology through the UV RESPONSE LOCUS 8 (UVR8) photoreceptor. The first signaling event after quantal absorbance is the interaction of the UVR8 C-terminus with the E3 ubiquitin ligase CONSTITUTIVELY PHOTOMORPHOGENIC 1 (COP1). The nature of the interaction between these two proteins is hitherto unknown. A protein homology model of the Arabidopsis thaliana COP1 seven bladed propeller WD40 repeat domain and de novo folds of the C-terminal 27 amino acid (amino acids 397-423) peptide of Arabidopsis UVR8 (UVR8397-423) is herein reported. Using a theoretical computational docking protocol, the interaction between COP1 and UVR8 was predicted. A core motif was identified in UVR8397-423 comprising adjacent hydrophobic residues V410 and P411 together with a charged residue D412, homologous to corresponding motifs in other COP1-binding proteins, such as ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5), cryptochrome 1 (CRY1), and salt tolerance proteins STO/STH. The protein-protein interaction between the COP1 WD40 repeat domain and UVR8397-423 reveal binding within a region of COP1 overlapping the binding site for HY5 and the other COP1-interacting proteins. This study provides a framework for understanding docking between UVR8 and COP1, which in turn gives clues for experimental testing of UVR8/COP1 interaction.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Teoretisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Theoretical Chemistry (hsv//eng)

Nyckelord

Arabidopsis thaliana
COP1
Docking
Modeling
Protein-protein interaction
UVR8
WD40
Biochemistry
Biokemi
Arabidopsis thaliana COP1 Docking Modeling Mutation Protein–protein interaction UVR8 WD40

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Wu, Min, 1986
Eriksson, Leif A ...
Strid, Åke, 1960 ...
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Kemi
och Fysikalisk kemi
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Biokemi och mole ...
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Kemi
och Teoretisk kemi
Artiklar i publikationen
Theoretical Chem ...
Av lärosätet
Örebro universitet
Göteborgs universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy