Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-170880" >
Insights into the m...
Insights into the mechanism of nitric oxide reductase from a Fe-B-depleted variant
-
- Kahle, Maximilian (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
- Blomberg, Margareta R. A. (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för organisk kemi
-
- Jareck, Sascha (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa fler...
-
- Ädelroth, Pia (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2019-05-29
- 2019
- Engelska.
-
Ingår i: FEBS Letters. - : Wiley. - 0014-5793 .- 1873-3468. ; 593:12, s. 1351-1359
- Relaterad länk:
-
https://febs.onlinel...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- A key step of denitrification, the reduction of toxic nitric oxide to nitrous oxide, is catalysed by cytochrome c-dependent NO reductase (cNOR). cNOR contains four redox-active cofactors: three hemes and a nonheme iron (Fe-B). Heme b(3) and Fe-B constitute the active site, but the specific mechanism of NO-binding events and reduction is under debate. Here, we used a recently constructed, fully folded and hemylated cNOR variant that lacks Fe-B to investigate the role of Fe-B during catalysis. We show that in the Fe-B-less cNOR, binding of both NO and O-2 to heme b(3) still occurs but further reduction is impaired, although to a lesser degree for O-2 than for NO. Implications for the catalytic mechanisms of cNOR are discussed.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
Nyckelord
- enzymatic mechanism
- NO reduction
- non-heme iron
- O-2 reduction
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas