SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-179658"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-179658" > The amide I spectru...

  • Baronio, Cesare M.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

The amide I spectrum of parallel β-sheet proteins

  • BokEngelska

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-179658
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-179658URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:vet swepub-contenttype
  • Ämneskategori:ovr swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The amide I absorption of the polypeptide backbone has long been used to analyze the secondary structure of proteins. This approach has gained additional attention in the context of amyloid diseases where a particular focus is on the distinction between parallel and antiparallel β-sheets because these structures often discriminate between pre-fibrillar structures and fibrils. Some earlier infrared spectra with typical features of antiparallel β-sheets were interpreted as arising from the parallel β-sheets of fibrils. Therefore, the ability of infrared spectroscopy to distinguish between both types of β-sheets is debated. While it is established that regular, antiparallel β-sheets give rise to a high wavenumber band near 1690 cm-1, it is less clear whether or not this band may also occur for parallel β-sheets. Here we present and analyze the amide I spectra of two β-helix proteins, SV2 and Pent. The overall shape of the proteins is that of a cuboid which has parallel β-sheets on its four sides, which are connected by bends. The main features of their amide I spectrum are a band at 1665, and two bands between 1645 and 1628 cm-1. Both proteins exhibit also a weak component band near 1690 cm-1. Calculations of the amide I spectrum indicate that the absorption at high wavenumbers is not caused by the parallel β-sheets but by the bends between the β-strands. We therefore suggest to modify the interpretation of the amide I spectrum as follows: a high wavenumber band near 1690 cm-1 may be caused by other structures than antiparallel β-sheets. However, when the spectrum consists of only two distinct bands, one near 1690 cm-1 and one near 1630 cm-1, then an assignment to antiparallel β-sheets is consistent with the literature.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Li, HuiminStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Song, GuangyuanStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Annecke, HenryStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)hean3705 (författare)
  • Gustafsson, RobertStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Martinez-Carranza, MarkelStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)mama6974 (författare)
  • Stenmark, PålStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)stenm (författare)
  • Barth, AndreasStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)abart (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Internetlänk

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy