Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-25485" >
Crystal structure o...
-
Bakali, AminStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik
(författare)
Crystal structure of YegS, a homologue to the mammalian diacylglycerol kinases, reveals a novel regulatory metal binding site
- Artikel/kapitelEngelska2007
Förlag, utgivningsår, omfång ...
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-25485
-
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-25485URI
-
https://doi.org/10.1074/jbc.M604852200DOI
-
http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:115585103URI
Kompletterande språkuppgifter
-
Språk:engelska
-
Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Anmärkningar
-
The human lipid kinase family controls cell proliferation, differentiation, and tumorigenesis and includes diacylglycerol kinases, sphingosine kinases, and ceramide kinases. YegS is an Escherichia coli protein with significant sequence homology to the catalytic domain of the human lipid kinases. We have solved the crystal structure of YegS and shown that it is a lipid kinase with phosphatidylglycerol kinase activity. The crystal structure reveals a two-domain protein with significant structural similarity to a family of NAD kinases. The active site is located in the interdomain cleft formed by four conserved sequence motifs. Surprisingly, the structure reveals a novel metal binding site composed of residues conserved in most lipid kinases.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Herman, Maria Dolores
(författare)
-
Johnson, Kenneth A.
(författare)
-
Kelly, Amélie A.
(författare)
-
Wieslander, ÅkeStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)awies
(författare)
-
Hallberg, B. M.Karolinska Institutet
(författare)
-
Nordlund, PärKarolinska Institutet
(författare)
-
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik
(creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:Journal of Biological Chemistry282:27, s. 19644-196520021-92581083-351X
Internetlänk
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas